Succinatdehydrogenase ist an der inneren Mitochondrienmembran befestigt. Alle anderen Enzyme des Krebszyklus befinden sich jedoch innerhalb der Matrix der Mitochondrien.
In biologischen Systemen besteht oft ein Zusammenhang zwischen strukturellen Eigenschaften und Funktion. Beispielsweise werden zwei Enzyme, die nacheinander in einem Stoffwechselweg funktionieren, manchmal durch ein Gerüst in unmittelbarer Nähe zueinander gehalten (z. B. bei der Fettsäuresynthese). Gibt es einen ähnlichen biochemischen Grund, warum Succinatdehydrogenase an die innere Mitochondrienmembran gebunden ist, anstatt sich im Mitochondrienraum aufzulösen?
Der Grund dafür liegt in den Eigenschaften von FAD+. Im Gegensatz zu NAD+ kann FAD+ nicht frei innerhalb der Mitochondrien diffundieren, es ist ein integraler Bestandteil der inneren Mitochondrienmembran. Seine reduzierte Form FADH2 trägt Elektronen direkt zu ETC bei.
Succinatdehydrogenase ist in der Elektronentransportkette auch als Komplex II bekannt.
Obwohl in Lehrbüchern oft angegeben wird, dass Komplex II FADH 2 als Substrat nimmt, ist dies ein wenig irreführend. Succinat ist das Substrat, dessen Oxidation die Reduktion eines bereits an Komplex II gebundenen FAD-Cofaktors erleichtert. Das resultierende FADH 2 wird dann oxidiert, um Ubichinon zu reduzieren und dem Komplex III Elektronen zuzuführen.
Dies ist ein ziemlich gutes Bild, das die Elektronentransportkette erklärt.
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