Wie rotieren Transport-/Trägerproteine ​​während der erleichterten Diffusion?

"Wie rotieren Transport-/Trägerproteine ​​während der erleichterten Diffusion?"

Sie tun es nicht. Die Erklärung in dem von Ihnen verlinkten PDF ...

Abbildung 11.1 zeigt ein extrazelluläres Molekül, das an das Transportprotein gebunden ist; Das Transportprotein dreht sich dann und setzt das Molekül innerhalb der Zelle frei.

... ist, gelinde gesagt, eine zu starke Vereinfachung (man könnte einfach sagen, dass dies einfach falsch ist). Was wirklich passiert, ist viel komplexer.

Wir nennen es Konformationsänderung .

Laut Alberts, Molekularbiologie der Zelle (2002):

Jede Art von Trägerprotein hat eine oder mehrere spezifische Bindungsstellen für ihren gelösten Stoff (Substrat). Es überträgt den gelösten Stoff durch die Lipiddoppelschicht, indem es reversible Konformationsänderungen erfährt , die abwechselnd die Bindungsstelle für den gelösten Stoff zuerst auf einer Seite der Membran und dann auf der anderen freilegen. (Hervorhebung von mir)

Dies ist ein Bild, das den Prozess viel besser erklärt, aus demselben Kapitel in Alberts (die Legende enthält eine detaillierte Erklärung):

^{Abbildung 11-11A Modell für den molekularen Wirkungsmechanismus der bakteriellen Lactosepermease (A) Eine Ansicht aus dem Cytosol der vorgeschlagenen Anordnung der 12 vorhergesagten Transmembranhelices in der Membran. Die Schleifen, die die Helices auf beiden Seiten der Membran verbinden, sind der Übersichtlichkeit halber weggelassen. Eine Glutaminsäure auf Helix X bindet H+ und Aminosäuren, die von den Helices IV und V beigesteuert werden, binden Lactose. (B) Während eines Transportzyklus wechselt der Träger zwischen zwei Konformationszuständen: In einem sind die H+- und Lactose-Bindungsstellen für den extrazellulären Raum zugänglich (1 und 2); im anderen sind sie dem Zytosol ausgesetzt (3 und 4).}

Wie Sie sehen können, haben wir also Konformationszustände: Einer von ihnen exponiert die Bindungsstelle zum extrazellulären Raum, während der andere die Bindungsstelle zum Zytosol exponiert. Genau wie das, was passiert, wenn ein Enzym die Konformation ändert, sind die 3D-Änderungen in der Proteinstruktur ziemlich klein, und seine hydrophoben Regionen bleiben in beiden Zuständen an derselben Stelle.

Quelle: Alberts, B., Johnson, A. und Lewis, J. (2002). Molekularbiologie der Zelle. 1. Aufl. New York: Girlandenwissenschaft. .