Ich fand ein Papier , das die Assoziation von RNA-Polymerase II mit der Histon-Methyltransferase Set2 beschreibt, die H3K36 methyliert.
Am Ende sagen sie:
Während unsere Ergebnisse stark implizieren, dass die K36-Methylierung eine direkte Rolle bei der RNAPII-Elongation spielt, ist die genaue Rolle derzeit unklar. Wir schlagen drei Möglichkeiten vor: (i) K36-Methylierung erzeugt eine Chromatinstruktur, die für die RNAPII-Passage durchlässiger ist. In diesem Szenario würde der Verlust der Set2/K36-Methylierung zu einer Chromatinstruktur führen, die für RNAPII schwieriger zu passieren ist, was als eine Zunahme der RNAPII-Belegung entlang des Gens durch vermehrtes Pausieren erscheinen könnte. (ii) Die K36-Methylierung erzeugt eine Chromatinstruktur, die weniger permissiv für die RNAPII-Passage ist. In diesem Fall wirkt die K36-Methylierung als negativer Regulator der RNAPII-Elongation, und der Verlust dieser „Markierung“ ermöglicht eine erhöhte RNAPII-Passage.
Ich bin etwas verwirrt über den (ii) Punkt. Wenn der Verlust dieser Markierung eine erhöhte RNAPII-Passage erlaubt, würden wir das H3K36me3-Muster in den aktiven Genen nicht sehen. Warum soll H3K36me3 dann aktive Gene markieren?
Wir haben eine neuere Studie, Histon-H3-Trimethylierung an Lysin 36 ist mit konstitutivem und fakultativem Heterochromatin verbunden , und sie scheinen darauf hinzudeuten, dass H3K36me3 in Übereinstimmung mit Ihrer Veröffentlichung von 2005 teilweise zur Bildung von dicht gepacktem, unzugänglichem Chromatin beiträgt. Sie werden sehen, dass es viel Übersprechen gibt, aber Sie würden auch denken, dass die Transkription in Heterochromatin schlecht sein könnte.
Wenn man sich jedoch Hefestudien ansieht, scheint es, dass RNA Pol II sowieso in der Lage ist, durch Heterochromatin zu transkribieren, solange spezifische Cofaktoren vorhanden sind ( Acetylierung von H3 K56 ist für die RNA-Polymerase-II-Transkriptverlängerung durch Heterochromatin in Hefe erforderlich).