Identifizierung von Proteinen in dieser Animation einer Ribosomen-translatierenden mRNA

Das Protein, das am „Schieben“ der tRNA und mRNA beteiligt ist, ist der Elongationsfaktor EF-G . Das am „Transport“ der tRNA beteiligte Protein ist der Elongationsfaktor EF-Tu .

Zitat aus den Wikipedia-Artikeln:

EF-G:

Wenn es an die A-Stelle des Ribosoms bindet, bewirkt EF-G, dass die tRNA, die zuvor diese Stelle besetzt hat, eine A/P-Zwischenposition einnimmt (gebunden an die A-Stelle der kleinen ribosomalen Untereinheit und an die P-Stelle der großen Untereinheit). und die tRNA in der P-Stelle wird in einen P/E-Hybridzustand verschoben. Die EF-G-Hydrolyse von GTP verursacht eine Konformationsänderung, die die A/P-tRNA zwingt, die P-Stelle vollständig zu besetzen, die P/E-tRNA, die E-Stelle vollständig zu besetzen (und den Ribosomenkomplex zu verlassen) und die mRNA, drei Nukleotide zu verschieben aufgrund seiner Assoziation mit diesen tRNA-Molekülen relativ zum Ribosom nach unten. Das GDP-gebundene EF-G-Molekül dissoziiert dann aus dem Komplex und hinterlässt eine weitere freie A-Stelle, an der der Elongationszyklus erneut beginnen kann

EF-Tu:

Die tRNA-Anticodon-Domäne assoziiert mit der mRNA-Codon-Domäne in der ribosomalen A-Stelle. Wenn die Codon-Anticodon-Paarung korrekt ist, hydrolysiert EF-Tu Guanosintriphosphat (GTP) zu Guanosindiphosphat (GDP) und anorganischem Phosphat. Dies erzeugt eine Konformationsänderung in EF-Tu, die dazu führt, dass EF-Tu von der tRNA des ternären Komplexes dissoziiert (und daher das Ribosom verlässt). Die Aminoacyl-tRNA tritt dann vollständig in die A-Stelle ein, wo ihre Aminosäure in die Nähe des Polypeptids der P-Stelle gebracht wird und das Ribosom die kovalente Übertragung des Polypeptids auf die Aminosäure katalysiert. Die tRNA auf der P-Stelle (ohne Peptid) wandert zur E-Stelle und wird dann freigesetzt.