Isotropie von Sarkomerbändern in Skelettmuskelzellen

Wie unter einem Polarisationsmikroskop zu sehen ist, wird Geben Sie hier die Bildbeschreibung eindas A-Band in Skelettmuskelfasern so genannt, weil es in seinem Brechungsindex anisotrop ist, was ein Merkmal einer geordneten Kristallstruktur ist. Andererseits wird das I-Band wegen seiner isotropen Natur so genannt, soweit sein Brechungsindex betrachtet wird, der für amorphe Substanzen oder Substanzen ohne Fernordnung charakteristisch ist. Beide sind im Sarkomer filamentös (im Gegensatz zu kugelförmig) (Aktin liegt als F-Aktin vor).

Aber warum dann dieser Unterschied in den Eigenschaften des Brechungsindex, der auf die Ordnung (dh kristallin oder amorph?) in ihrer molekularen Struktur hinweist?

Ist das H-Band außerdem anisotrop?

Wenn nicht, dann muss die Anisotropie des verbleibenden Teils des A-Bands eine Folge der relativen Anordnung von Actin und Myosin sein, die unabhängig voneinander isotrop sind, und kann daher keine mögliche isotrope Anordnung ergeben.

Wenn ja, dann weist dies darauf hin, dass die Myosinfilamente an sich anisotrop und die Aktinfilamente isotrop sind. Aber im Bereich ihrer Überlappung ( A-Band minus H-Band ) besteht die Überlappung zwischen einer anisotropen (Myosin) und einer isotropen (Aktin) Komponente, die nicht anisotrop sein sollte, weil die Zufälligkeit von Aktinfilamenten (d. h. ihre Isotropie ) sollte die gesamte Konfiguration isotrop machen?

Es tut mir leid, wenn ich mit meinem Verständnis von isotropen und anisotropen Eigenschaften falsch liege oder wenn meine Frage zu "physikalisch" klingt, aber das beschäftigt mich schon seit einiger Zeit.

Hier ist eine direkt verwandte Frage, die ich auf physical.se gestellt habe. Es löst teilweise das Problem einer möglichen Anordnung isotroper Elemente zur Erzeugung von Anisotropie.

Ich bin mir nicht sicher, ob das Tag "Biochemie" hier zutrifft. Bitte bearbeiten Sie die Tags, falls dies nicht der Fall ist.
Der Brechungsindex ist nicht nur eine Eigenschaft eines amorphen Materials. Kristalline Festkörper haben auch einen Brechungsindex, der jedoch mit verschiedenen Ebenen variieren kann. Und ich glaube nicht, dass das A-Band in kristalliner Form vorliegt. Die Anisotropie bezieht sich auf Polarisationseffekte. Sie können nicht ableiten, dass Myosin zur Anisotropie beiträgt. Es ist eine Eigenschaft eines Materials als Ganzes (selbst gleiche Stoffe können in unterschiedlichen Strukturformen unterschiedliche optische Eigenschaften aufweisen)
@WYSIWYG Ich weiß, dass der Brechungsindex nicht die Eigenschaft von amorphen Substanzen ist. Ich meinte, der isotrope Brechungsindex ist eine Eigenschaft amorpher Substanzen. Und ich sagte nur, dass kristalline Substanzen normalerweise einen anisotropen Brechungsindex haben. Daher wollte ich wissen, welche Eigenschaft der molekularen Struktur von Aktin und Myosin zu einer solchen Trennung von isotropen und anisotropen Banden im Sarkomer beiträgt
Ich bin mir nicht sicher, aber wenn Sie einfach verschiedene Abschnitte nehmen und sehen, wie die 2D-Anordnung aussieht, sieht die A-Band-Region in verschiedenen Abschnitten ( x-yund x-zEbenen) anders aus. Dies kann der Grund für die beobachtete Anisotropie sein.

Antworten (1)

Dies ist eine Art technische Antwort, aber ich hoffe, es ist hilfreich, hoffe ich.

Alle diese Banden im Sarkomer sind anisotrop. Isotropie würde bedeuten, dass die Struktur / Eigenschaften von etwas in allen drei Richtungen gleich geordnet oder kohärent sind. Das Sarkomer hat entlang seiner längeren Achse eine definierte Struktur, sodass das H-Band anisotrop ist.

Da das H-Band im Vergleich zu den Aktin- und Myosinkomponenten des Sarkomers eine kleine Struktur ist, stammt ein Großteil des Signals, das man über Beugungs- oder Polarisationsexperimente misst, von diesen beiden Fasern und weniger Informationen wären vom Verankerungsteil (H-Band) erkennbar. des Myosinfilaments.

Im Fall der A- und H-Banden, die durch Elektronenmikroskopie identifiziert werden, ist die Struktur entlang der Sarkomerachse nicht sehr stark – sie sind dünne Abschnitte des Sarkomers und neigen dazu, strukturell zu funktionieren, um die Aktin- und Myosinachsen zu verbinden.

Aus diesem Grund werden die Informationen, die Sie möglicherweise aus den Studien der A- und H-Band-Segmente erhalten, lauten, dass „diese Bänder entlang der Achse des Sarkomers nicht sehr geordnet sind“. Das sind nicht viele Informationen, und wir kennen das aus anderen Experimenten. Aber es ist nichtsdestotrotz Information, weil sie eine gewisse räumliche Organisation haben.