Nach meiner medizinischen Physiologie von Rhodes und Bell lautet ihre Beschreibung wie folgt:
die essentielle leichte Kette ist für die Myosinstabilität notwendig, und die andere Kette, die als regulatorische leichte Kette bezeichnet wird, wird während der Muskelaktivität phosphoryliert und dient der Modulation der Muskelfunktion*
Laut Molekularbiologie 4. Auflage:
dort heißt es, dass die leichten Ketten beide ihre Funktion über die Calciumbindung ausüben, sie erwähnen keine Phosphorylierung.
Regulieren also leichte Ketten Myosin durch Calciumbindung, Phosphorylierung oder beides?
Die Antwort ist, dass beide, die regulatorischen leichten Ketten, Myosin durch Phosphorylierung regulieren, die davon abhängig oder unabhängig sein kann .
Die Aktivität der regulatorischen leichten Kette von Myosin wird wiederum durch Phosphorylierung reguliert -abhängig und -unabhängige Kinasen.
Quelle , die behauptet, dass Kalzium für die Phosphorylierung im Tarantel-Skelettmuskel wesentlich ist:
Die Kontraktion wird in vielen quergestreiften Muskeln dadurch moduliert -Calmodulin-abhängige Phosphorylierung der regulatorischen Leichtkette von Myosin (RLC) durch Myosin-Leichtketten-Kinase.
Kalziumunabhängige Phosphorylierung des regulatorischen Proteins durch MLCK4:
Wir finden, dass MLCK4 auch reichlich im Herzmuskel exprimiert wird, und Strukturanalysen zeigen, dass es sich um a handelt /Calmodulin (CaM)-unabhängige Kinase, im Gegensatz zu /CaM-stimuliertes cMLCK.
Verwirrt von allem
JM97