Viele Quellen sagen mir, dass RBCs eine Reihe von Enzymen enthalten und dass diese mehrere Funktionen erfüllen, von der Aufrechterhaltung der Struktur und Elastizität der Blutkörperchenwand bis hin zur Verhinderung der Oxidation von Eisen (Eisen) im Hämoglobin in den Eisen(III)-Zustand von +3.
Aber was keiner von ihnen sagt, ist, welche Probleme (falls vorhanden) auftreten, wenn das Eisen oxidiert wird. Daher die Frage, warum den Ferric-Zustand meiden?
Ich bin immer noch ein Gymnasiast und was ich gelernt habe, ist, dass je höher der Oxidationszustand des Kations ist, desto höher ist seine polarisierende Kraft (Fajans Regeln) und daher stärker die Bindung. Wäre Eisen im Eisen(III)-Zustand also nicht in der Lage, Sauerstoff besser zu binden, und ist das nicht wünschenswert? (Oder wird die Sauerstoffabgabe an das Gewebe problematisch sein?)
Wenn der Eisen(III)-Zustand erwünscht ist, warum haben RBCs dann Mechanismen (die zuvor erwähnten Enzyme), um die Oxidation des Eisen(III)- in den Eisen(III)-Zustand zu verhindern ?
Vielen Dank!
F. „Welche Probleme (wenn überhaupt) treten auf, wenn das Eisen oxidiert wird?“
A. Hämoglobin wird in Methämoglobin umgewandelt, das keinen Sauerstoff binden kann.
Um aus dem Artikel über Methämoglobin in Wikipedia zu zitieren:
Methämoglobin (englisch: Methämoglobin) (ausgesprochen „Met-Hämoglobin“) ist eine Form des sauerstofftragenden Metalloproteins Hämoglobin, bei dem das Eisen in der Hämgruppe im Fe 3+ (Eisen)-Zustand vorliegt, nicht im Fe 2+ ( Eisen) von normalem Hämoglobin. Methämoglobin kann im Gegensatz zu Oxyhämoglobin keinen Sauerstoff binden. Es hat eine bläuliche schokoladenbraune Farbe. Im menschlichen Blut wird normalerweise spontan eine Spurenmenge von Methämoglobin produziert, aber wenn es im Überschuss vorhanden ist, wird das Blut ungewöhnlich dunkel bläulich-braun. Das NADH-abhängige Enzym Methämoglobin-Reduktase (Diaphorase I) ist für die Rückumwandlung von Methämoglobin in Hämoglobin verantwortlich.
Die Frage stellt sich auch:
„…je höher die Oxidationsstufe des Kations, desto höher seine Polarisationskraft… folglich stärker die Bindung. Wäre Eisen im Eisen(III)-Zustand also nicht in der Lage, Sauerstoff besser zu binden…“
was umgewandelt werden kann in:
„Warum kann Methämoglobin keinen Sauerstoff binden?“
Die Antwort ist chemisch ziemlich komplex, aber Sie sollten sich darüber im Klaren sein, dass in Hämoglobin (und Myoglobin) der Sauerstoff Fe(II) fünffach koordiniert ist (wie im Diagramm unten gezeigt, wo Fe schwarz ist) und Sauerstoff in bindet sechste Position (rechts).
Vereinfacht ausgedrückt bewirkt die elektronische Änderung der Oxidation zu Fe(III) eine Änderung der Geometrie der Hämtasche, sodass kein Sauerstoff mehr binden kann (allerdings jetzt Wasser). Diese Seite führt den Punkt aus, ohne eine vollständige chemische Antwort zu geben.
Fußnote: Fe(II) oder Fe 2+ ?
Einige Leser fragen sich vielleicht, warum ich den Eisenzustand von Fe in Häm als Fe(II) bezeichnet habe und nicht als Fe 2+ (was im Wikipedia-Eintrag verwendet wird). Damit soll vermieden werden, dass Hämgruppen in Hämglobin und Myoglobin eine Gesamtladung von 2+ aufweisen. Eine Untersuchung der Struktur von Häm (oben) zeigt, dass die Bildung von zwei kovalenten Bindungen an Imidazol-Stickstoffatome Häm mit einer Nettoladung von Null hinterlassen hat.
welche Probleme (wenn überhaupt) auftreten, wenn das Eisen oxidiert wird: Nichts.
Es ist Teil des Transferjobs :) Hämoglobin aus RBCs ist für den Sauerstofftransfer durch Ihre Blutgefäße rund um Ihren Körper verantwortlich und Sauerstoffmoleküle binden die Häm(Fe)-Gruppe des Hämoglobinproteins. Tatsächlich ermöglicht die besondere physikalische Form dieses Eisenmoleküls (Fe2+) die Übertragung von Sauerstoffmolekülen. Wenn ein Sauerstoffmolekül an Hämoglobin bindet, geht es vorübergehend in die Eisen(III)-Form (Fe3+) über. Wenn also ein Hämoglobin zur Eisen(III)-Form oxidiert, gibt es keinen Platz für Sauerstoff, an den es sich binden kann.
Vereinfacht gesagt: Hämoglobin ist der Sauerstofftransporter im Körper. Der Sauerstoff bindet an das Eisen im Eisen(II)-Zustand im Hämoglobinmolekül. Hämoglobin nimmt O2 aus der Lunge auf und transportiert es zu den peripheren Geweben für deren Atembedarf.
Es stimmt, dass nach den Regeln der chemischen Bindung Sauerstoff mit Eisen eine stärkere Bindung eingehen würde als mit Eisen. Und das wäre sicherlich wünschenswert, wenn wir nur die Sauerstoffaufnahme betrachten würden. Der auf Hämoglobin geladene Sauerstoff muss auch in den Geweben für ihre Verwendung entladen werden, was mit Eisen (III) schwierig wäre. Daher transportiert Oxyhämoblogin (Hb[Fe2+]+O2) Sauerstoff, während Methämoglobin, oxidiertes Hämoglobin, dies nicht tut. Es ist ziemlich schlecht für unseren Körper, mehr als das übliche Niveau zu haben, dh 1 % des gesamten Hämoglobins. Und Erythrozyten (RBC) haben Mechanismen, um dasselbe zu regulieren. Hoffe das hilft.
Weil RBCs bestimmte Enzyme enthalten, die die Oxidation von Eisen zu Eisen verhindern. Ein weiterer Grund ist, dass Eisen nur Sauerstoff binden kann und nicht das Eisen. Deshalb liegt Eisen in Form von Eisen und nicht in Form von Eisen vor.
David
David