Aminosäureprofil von GPCRs

Sie untersuchen die zelluläre Signalübertragung durch einen neu identifizierten GPCR. Insbesondere arbeiten Sie an einem Paar neu identifizierter GPCRs, GPCR-A und GPCR-B. Jedes bindet den gleichen kleinen Liganden, aktiviert aber unterschiedliche heterotrimere G-Proteine, die auf die Adenylylcyclase einwirken.
Ihr Doktoranden-Mentor erklärt, dass sowohl die Rezeptoren als auch die Gα- und Gβγ-Untereinheiten der heterotrimeren G-Proteine ​​membranassoziiert sind. Sie untersuchen die Sequenzen der sieben vorhergesagten Transmembran-α-Helices von GPCR-B. Sie sind überrascht, dass es in diesen Helices hydrophile Aminosäurereste gibt. Wie können Sie sich diese Beobachtung erklären?

Dies war eine MIT-Quizfrage. Ich habe meine Vermutungen. Aber ich wollte die richtige Antwort wissen.

Nun, da GPCRs Transmembranproteine ​​sind, haben die Transmembranhelices normalerweise höhere hydrophobe Aminosäuren oder nur hydrophobe, unpolare Aminosäuren. Hier steht, dass sie einige polare Rückstände gesehen haben. Nun, meine Vermutung ist, dass, da es zwei GPCRs a und b gibt, die an denselben Liganden binden, es sein könnte, dass einer ein stimulierendes G-Protein und der andere ein inhibitorisches G-Protein Gi aktiviert. Daher sind wahrscheinlich die polaren Aminosäuren, die sich im Transmembran-Alpha-Helix-Segment des stimulierenden GPCR befinden, leicht verschoben und befinden sich in der intrazellulären Region des inhibitorischen GPCR (Gpcr, das das inhibitorische G-Protein aktiviert). Um im intrazellulären Bereich zu sein, muss es hydrophil sein. Das ist alles, woran ich denken kann.

Jede Hilfe bei dieser Frage wird sehr geschätzt. Das ist für mich keine Hausaufgabe. Ich gehe nicht zum MIT. Ich wollte nur meine Konzepte untermauern.