ATP-zu-Zerlegung des Nukleotidverhältnisses

DNA-Helicase, das Enzym, das für das Auseinanderreißen der Stränge vor der DNA-Replikation verantwortlich ist, benötigt ATP, um Nukleotide auseinanderzureißen. Ich habe diese Frage mehreren Professoren gestellt und sie konnten mir keine klare Antwort geben. Meine Frage: Was ist das ATP:Nukleotidbindungsbruchverhältnis? Mit anderen Worten, wie viele Nukleotidbindungen können von einem einzelnen ATP durch Helikase aufgebrochen werden.

Dieses Papier sollte Sie interessieren, obwohl es wahrscheinlich zwischen verschiedenen Helikasen variiert.
Ich denke, der Bedarf an ATP hängt auch von der Anordnung der Oligonukleotide ab, die zwischen A und T (u) oder G und C gebunden sind, und es könnte berechnet werden, aber wie kann ich noch nicht sagen.
Alles, was Helikase tut, ist, die DNA-Doppelhelix zu öffnen, indem sie die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Nukleotiden aufbricht. Die Bindung in Wasserstoffbrückenbindungen ist eine Fehlbezeichnung, da es sich um eine Van-der-Waals-Wechselwirkung handelt und nicht um eine Bindung zwischen Atomen, sodass keine Bindungen gebrochen werden, die wesentlich mehr Energie zum Brechen erfordern würden als das Aufbrechen von H-Bindungen. Topoisomerasen hingegen müssen Brüche im Phosphatrückgrat katalysieren, um Spannungen durch Supercoiling abzubauen. Das soll nicht heißen, dass ATP nicht verbraucht wird, sondern nur, dass Bindungen dabei nicht gebrochen werden, wie Sie sagen.

Antworten (1)

Die Antwort darauf ist vielleicht nicht so einfach, wie Sie vielleicht denken, zum Teil, weil es im menschlichen Körper viele verschiedene Helikasen gibt. Es gibt auch eine gewisse passive Aktivität einer Helikase, die kein ATP benötigt.

Es ist nicht genau klar, ob ATP nur an der Translokation der Helikase oder an der eigentlichen Abwicklung beteiligt ist.

Für eine RecQ-Helikase in E. coli ergab eine Studie, dass "die ermittelte enge mechanochemische Kopplung von 1,1 ± 0,2 ATP, die pro zurückgelegtem Nukleotid verbraucht wird, auf einen Mechanismus vom Inchworm-Typ hinweist." Für weitere Informationen siehe Sarlós et al. (2012) .

Eine andere Studie ( Donmez und Patel, 2008 ) stellt fest, dass „im Vergleich zu nicht ringförmigen Helikasen wie PcrA (Dillingham et al., 2000) und UvrD (Tomko et al., 2007), die sich durchschnittlich 1 nt pro ATP bewegen hydrolysiert ist die ringförmige T7-Helikase dreimal sparsamer im Kraftstoffverbrauch.“ Dies zeigt, dass es ziemlich viele Variationen geben kann.

Fazit: Sie können an Ihren Fingern abzählen, wie viele Nukleotide pro ATP von einer Helikase abgewickelt werden.

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