Warum assoziieren Ribosomen mit dem rauen endoplasmatischen Retikulum, aber nicht mit anderen Membranen?

Peptide, die dazu bestimmt sind, entweder sezerniert oder in die Zellmembran aufgenommen zu werden, haben eine Signalsequenz, die ein Protein namens Signal Recognition Particle (SRP) bindet . Das SRP bindet wiederum an Translokons – im Grunde Peptidtunnel in der RER-Membran. Sie müssen diese Wechselwirkung zwischen dem Translokon und dem SRP haben, um eine stabile Ribosomenbindung zu haben. Aus diesem Grund haben Sie keine Ribosomen, die sich an andere Membranen anheften. Nach der Anheftung setzt das Ribosom die Übersetzung der mRNA durch das Translokon in das RER-Lumen fort.

Hier wird es jetzt etwas brenzlig. Wenn die resultierende Struktur im RER-Lumen weitgehend hydrophil ist, bleibt sie im RER-Lumen, wo sie später auf der Grundlage anderer Signalsequenzen dorthin gelenkt wird, wo sie hin muss.

Wenn es jedoch große Strecken von hydrophoben Resten gibt, dann sind diese nicht gerne in der wässrigen Umgebung des ER-Lumens. Ergo werden sie in die RER-Membran eingebaut. Dadurch werden sie zu Transmembranproteinen. Eine gute Faustregel lautet: Wenn Sie 10 hydrophobe Reste hintereinander haben, besteht eine gute Chance, dass diese in eine Membran eingebaut werden.

Sobald die Proteintranskription abgeschlossen ist, ist das Ribosom nicht mehr mit dem RER assoziiert und tritt wieder in den Pool freier Ribosomen ein (bereit, eine neue mRNA aufzunehmen).

BEARBEITEN: Als Antwort auf die Frage in Kommentaren, warum Translokons in RER und nicht in anderen Membranen gefunden werden

Sie können die Frage sicherlich stellen, aber Sie nähern sich der schönen Genese der naturwissenschaftlichen Grundlagenforschung: etwas, das ich das „Warum-Loch“ nenne. Ich habe mich umgesehen, und ich glaube nicht, dass wir ein vollständiges Verständnis der Membranorganisation in der gesamten Zelle haben, obwohl ich mich jedem Zellbiologen anvertrauen würde, der ein besseres Verständnis hat. Wir haben eine Vorstellung von den Mechanismen. Was folgt, ist eine Zusammenfügung von Hypothesen und einigen Fakten, die ich finden konnte.

Da das Translokon ein Komplex von Transmembranproteinen ist, liegt es nahe, dass seine Teile irgendwann von einem Ribosom über ein vorheriges Translokon synthetisiert wurden. Das würde es in die RER-Membran bekommen. Nun, damit ein Stück Membran (oder irgendetwas innerhalb des ER-Lumens) an seinen endgültigen Bestimmungsort gelangt, muss es eine andere Signalsequenz haben. Diese Signalsequenz wird durch ein einzigartiges Signalerkennungsprotein erkannt. Dadurch wird das Protein in einem Teil des RER lokalisiert, der mehrere Proteine ​​enthält, die ein Vesikel (von denen eines Clathrin ist) und ein daran gebundenes Protein namens av(esicle)-SNARE bilden. Sobald sich das Vesikel ablöst, wird es durch die Zelle wandern, bis sein v-SNARE auf at(arget)-SNARE trifft. Diese Wechselwirkung führt letztendlich zur Fusion des Vesikels mit der Zielmembran (z. B. Lysosom, Plasmamembran, etc). Ich habe alle meine Fakten doppelt überprüfthier , wo Sie mehr darüber lesen können.

All dies bedeutet, dass, wenn ein Transmembranprotein keine Signalsequenz hat, es nicht für den Transport durch dieses System bestimmt wird und im endoplasmatischen Retikulum verbleiben sollte.

An dieser Stelle wäre es gut, jeden daran zu erinnern, dass das ER – sowohl rau als auch glatt – eine kontinuierliche Struktur ist, wobei das RER näher am Zellkern und das SER näher an der Zellmembran liegt. Es wäre also vernünftig zu fragen, warum Translokons im RER bleiben und nicht in den SER diffundieren. Das ist der Punkt, an dem wir zu weiteren aufstrebenden Wissenschaften kommen. Soweit ich weiß, gibt es viele Proteine, die an der Struktur und Organisation des ER beteiligt sind. Sie können sich die „Fähigkeit von NDPK-B zur Bildung von Mikrodomänen auf Membranebene “ oder Reticulon2 ansehen, aber ich denke, dass es auf diesem Gebiet noch einiges zu tun gibt. Ich ermutige Sie, sich diese Ressourcen anzusehen, und wenn Sie daran interessiert sind, erwägen Sie, etwas zu recherchieren. Es gibt einige Hinweise darauf, dass eine Membrandysfunktion mit neuronalen Erkrankungen assoziiert ist , daher würden alle Fortschritte gut aufgenommen werden.

Fragen Sie wie immer weiter!