Warum ist ein Magnesiumion essentiell für die ATP-Aktivität in enzymatischen Reaktionen?

Dafür gibt es meines Wissens zwei Hauptgründe:

• Förderung eines nukleophilen Angriffs

Im Allgemeinen interagiert Mg2+ mit Substraten durch innere Kugelkoordination, Stabilisierung von Anionen oder reaktiven Zwischenprodukten, einschließlich Bindung an ATP und Aktivierung des Moleküls für einen nukleophilen Angriff ( Wiki ) .

- hilft beim Verlassen einer Pyrophosphatgruppe und kann auch die Spaltung der Bindung zwischen den α- und β-Phosphaten durch ihre elektronenziehende Wirkung erleichtern. ( Quelle )

würde das Vorhandensein von mg nicht die Freisetzung von Phosphat behindern?

Wie bei allen Reaktionen ist dies abhängig von der Konzentration der beteiligten Moleküle, wie hier angegeben:

Die Änderung der freien Gibbs-Energie (ΔG) aufgrund der ATP-Hydrolyse hängt von den Konzentrationen der verschiedenen Teilnehmer an der Reaktion ab. Wenn die Konzentrationen weiter von ihren Gleichgewichtswerten entfernt sind, ist der Absolutwert von ΔG größer. Unter „Standard“-Bedingungen (d. h. Konzentrationen von 1 M für alle Reaktanten außer Wasser, das in seiner charakteristischen Konzentration von 55 M genommen wird) variiert die freie Gibbs-Energie der ATP-Hydrolyse von –28 bis –34 kJ/mol (d. h. ≈12 kBT, BNID 101989 ) in Abhängigkeit von der Konzentration des Kations Mg2+. Die Abhängigkeit von Mg-Ionen entsteht, weil die positiv geladenen Magnesium-Ionen helfen, das ATP-Molekül zu stabilisieren. In der Zelle liegen die Bedingungen jedoch nie auch nur annähernd an den Standardzustandswerten. ( Quelle )

Die Antwort von Rick Beelo diskutiert die Rolle von Magnesiumionen in Bezug auf den katalytischen Mechanismus, enthält jedoch keine allgemeinere und seit langem akzeptierte Rolle des Ions. Dies dient dazu, die Triphosphat-„Kette“ von ATP in einer bestimmten Konformation zu halten und auf diese und andere Weise die Bindung an das Enzym zu verstärken, ein wesentlicher Anfangsschritt bei der Katalyse jeder Reaktion, an der ATP beteiligt ist. Daher haben Berg et al. man findet folgendes:

Wie wirkt sich die Bindung des Magnesiumions an das Nukleotid auf die Katalyse aus? Es gibt eine Reihe verwandter Konsequenzen, aber alle dienen dazu, die Spezifität der Enzym-Substrat-Wechselwirkungen durch Erhöhen der Bindungsenergie zu erhöhen.

Erstens neutralisiert das Magnesiumion einige der negativen Ladungen, die auf der Polyphosphatkette vorhanden sind, wodurch unspezifische ionische Wechselwirkungen zwischen dem Enzym und der Polyphosphatgruppe des Nukleotids reduziert werden.

Zweitens halten die Wechselwirkungen zwischen dem Magnesiumion und den Sauerstoffatomen in der Phosphorylgruppe das Nukleotid in wohldefinierten Konformationen, die vom Enzym spezifisch gebunden werden können …

…Drittens stellt das Magnesiumion zusätzliche Wechselwirkungspunkte zwischen dem ATP-Mg ²⁺ -Komplex und dem Enzym bereit und erhöht so die Bindungsenergie.

Dieser letzte Punkt ist in den 3D-Strukturen von an Enzyme gebundenem ATP zu sehen, dargestellt in Abbildung 9.50 dieser Ausgabe, wo das ATP mit einem Asp-Rest über zwei an das Magnesiumion gebundene Wassermoleküle interagiert: