In einem Test wurde ich gefragt, warum Bakterien gegenüber Schlangengiften unempfindlich sind.
Ist es ihre Membran, die eine Barriere für die Toxine darstellt? Oder haben Schlangengifte bestimmte Angriffspunkte und können daher nicht an Bakterien binden?
Kurze Antwort
Viele Schlangengifte zielen auf spezifische Proteine ab, die in einzelligen Organismen nicht vorhanden sind.
Hintergrund
Die Frage ist zugegebenermaßen weit gefasst, aber die Idee hinter dieser Frage ist ziemlich genau das, was Sie in Ihrem Beitrag angeben - viele Gifte zielen auf bestimmte Proteine ab und zerstören ihr Ziel nicht einfach, indem sie beispielsweise die grobe Zellstruktur stören (wie es beispielsweise Alkohol tut). Stattdessen zielen sie auf bestimmte Moleküle ab, die für das Überleben ihrer Beute unerlässlich sind.
Schlangengifte können nach den Organsystemen, auf die sie abzielen, kategorisiert werden, nämlich:
Toxine des zentralen Nervensystems werden von eifrigen Schlangen wie Kobras, Kraits und dem Taipan transportiert. Typische Angriffspunkte sind der nikotinische Acetylcholinrezeptor und der muskarinische Acetylcholinrezeptor . Blockade dieser Rezeptoren an den neuromuskulären Verbindungen führt zum Tod durch Ersticken. Acetylcholinrezeptoren sind in Bakterien nicht vorhanden.
Kardiovaskuläre Toxine sind ziemlich vielfältig und umfassen Dinge wie Angiotensin-Converting- Enzym-Hemmer (die zu einem Abfall des Blutdrucks führen) und Glykosaminoglykane (die sulfatierten Kohlenhydrateinheiten, die reichlich in Zellen von Herz-Kreislauf-Geweben vorkommen), die Proteine binden, die zu Kardiotoxizität führen. Auch hier sind die Ziele spezifische Moleküle, die an der Herzfunktion und den Hormonen beteiligt sind, Stoffe, die in Bakterien nicht vorhanden sind.
Zu den Muskeltoxinen gehören solche, die sich spezifisch an das sarkoplasmatische Retikulum der Muskeln binden oder mit bestimmten Second-Messenger-Systemen interferieren und die Muskelfunktion beeinträchtigen. Wiederum ganz spezifische Ziele, die in Bakterien nicht vorhanden sind.
Zu den typischen Gefäßsystem-Toxinen schließlich gehören Antikoagulanzien wie Protein-C-Aktivatoren und Inhibitoren der Prothrombinkomplexbildung. Wieder konkrete Ziele .
Referenz
Koh et al., Cell. Mol. Life Sci (2006); 63 : 3030–3041
Gifte von Vipern enthalten eine große Menge an proteolytischen Enzymen (Serinproteasen). Viele von ihnen wirken, indem sie Fibrinogen spalten und dadurch Blutgerinnsel verursachen ( Ref .). Es besteht die Wahrscheinlichkeit, dass einige dieser Proteasen auch andere Proteine beeinflussen. In einer Studie von Bottrall et al. (2010) wurde gezeigt, dass Schlangengifte eine allgemeine proteolytische Aktivität haben. Das beste unter den getesteten war das Gift der Viper Bitis arietans . Seine Aktivität war jedoch signifikant geringer als die positive Kontrolle, die hauptsächlich aus Trypsin und Proteinase-K bestand.
Das Gift kann also eine kleine Wirkung auf die Membranproteine von Bakterien haben. Aber es könnte eine längere Behandlung mit Gift erfordern, um diese Proteine im Vergleich zu stärkeren Proteasen wie Proteinase-K zu verdauen.
Es gibt jedoch tatsächlich Berichte über die antibakterielle Aktivität von Schlangengiften ( Stiles et al., 1991 ; Perumal Samy et al., 2007 ; Charvat et al., 2018 ). Aber die für die antibakterielle Aktivität verantwortlichen Enzyme sind Phospholipase A2 und L-Aminosäureoxidase und nicht die Proteasen.
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