Wie überträgt ATP auf physikalischer Ebene Energie?

Normalerweise ist es in der Biologie (und da es ATP ist, höchstwahrscheinlich Biologie) eines von zwei Dingen.

Das Gamma-Phosphat (das dritte, das am weitesten von Adenosin entfernt ist) ist sehr instabil, was bedeutet, dass die Phosphoanhydridbindung leicht zu brechen ist. Die Zelle "erlaubt" es zu brechen, aber nur auf Kosten der Verschiebung des Phosphats zu einem anderen Molekül, wie einem Serin oder Glycerin oder Fruktose oder was auch immer. Diese Phosphorylierung erzeugt eine Bindung mit niedrigerer Energie als das Phosphoanhydrid und ist daher insgesamt bevorzugt. Stellen Sie sich die Personifizierung vor: Das Gammaphosphat hasst es, an irgendetwas gebunden zu sein, aber am meisten hasst es, an ein ADP gebunden zu sein.

Wenn die ATP-Hydrolyse alternativ über ein Enzym gekoppelt ist, geschieht dies normalerweise durch vorübergehende Speicherung der Energie in der Proteinkonformation. Ein Enzym bindet ATP, wodurch sich die Proteinstruktur um das ATP herum „biegt“ oder anpasst. Dadurch wird das Protein stark belastet (Energie = A), was durch die Stabilisierung der ATP-Bindung (Energie = B) ausgeglichen wird. Dieser Stamm kann eine enzymatische Oberfläche auf dem Protein öffnen, die selbst viel Energie benötigt, um sie herzustellen (Energie = C). Die Oberfläche kann eine Reaktion katalysieren (X + Y-> Z in Ihrem Beispiel), die etwas Energie kostet (Energie = D). Der Abschluss dieser Reaktion verändert die katalytische Stelle des Enzyms zu einer neuen und höheren Energie (Energie = E), die durch Spaltung des ATP (–7,3 kcal/mol) gemildert werden kann. Leider passen ADP und P nicht gut in diese Stelle des Enzyms, also schwimmen sie heraus, Wiederherstellen dieser ursprünglichen ATP-bindenden Oberfläche in ihren ursprünglichen Zustand. Vorausgesetzt A>B>C>D>E>-7,3, wird der Zyklus fortgesetzt, bis das ATP erschöpft ist oder Sie kein Z mehr zu machen haben.

Die Eingabe von "Enzymkatalysezyklus ATP" gibt einige Beispiele. Hier sind ein paar:
DNA-Gyrase
Aktin-Myosin-Zyklus

Chemische Reaktionen basieren auf Kollisionen, aber nur diejenigen mit der richtigen Energiemenge und der richtigen Ausrichtung führen zu ihnen. Wenn nur einer dieser Parameter stark genug abweicht, prallen die Reaktanten einfach ab. Innerhalb einer Zelle kommt es wahrscheinlich zu Kollisionen zwischen Reaktanten, da ein Molekül wahrscheinlich innerhalb einer Sekunde mit seinem Enzym kollidiert[1, p. 6], aber nicht in der richtigen Ausrichtung. Enzyme bringen sie durch eine moderate Affinität zu den Reaktanten in die richtige Ausrichtung.

Woher kommt nun die Energie? Der molekulare „Sturm“ aus Wassermolekülen hat zwar ziemlich viel kinetische Energie, aber da Kollisionen mit ihnen aus allen Richtungen kommen, heben sie sich normalerweise gegenseitig auf. Wenn ATP hydrolysiert, werden etwa 0,36 eV Energie freigesetzt (5,8·10^-20 J),[2] und die Moleküle um es herum vibrieren . Ich nehme an, das liegt daran, dass sobald die chemische Bindung gebrochen ist, die abstoßende Kraftzwischen ADP und Phosphat ist bei einer so geringen Entfernung sehr stark und schiebt jedes Molekül, das sie finden, heftig auf ihren Weg. Die freigesetzte Energiemenge hat das 14-fache der durchschnittlichen kinetischen Energie der umgebenden Moleküle, also das Äquivalent der lokalen Erwärmung eines Moleküls auf 3.900 °C.[2] Wenn die Hydrolyse innerhalb eines Enzyms stattfindet, vibriert es natürlich wie verrückt und induziert eine Konformationsänderung. Wenn an das Enzym Reaktanten gebunden sind, werden sie wahrscheinlich mit der richtigen Energiemenge kollidieren.

Interessanterweise ist der molekulare Sturm bei 150 °C stark genug, um ATP abzubauen. Aus diesem Grund erwarten Wissenschaftler nicht, bei so warmen Temperaturen einen Hyperthermophilen zu finden. Derzeit hält der Archeon Pyrolobus fumarii den Rekord, der bis zu 122 ºC überleben kann, aber seine optimale Temperatur beträgt 113 ºC und "erfriert" bei Temperaturen unter 90 ºC [Wikipedia].

[1] Goodsell, D. „ Die Maschinerie des Lebens “. 2. Auflage. Springer . 2009.

[2] Hoffmann, P. „ Die Ratsche des Lebens: Wie molekulare Maschinen Ordnung aus dem Chaos herausholen “ Basic Books . 2012.

Die Erforschung von Quantenbestandteilen bei der ADP-Energieübertragung ergibt diese Seite, die die ATP-Reaktion mit einer gewissen Geometrie beschreibt, abgesehen von der elektrischen / Protonenübertragung der vielen energieaufwändigen Reaktionen wie von Zellen wie dem Verlängerungsprozess des F-Aktin-Filamentmoleküls auf dem Laufband:

https://pubs.rsc.org/-/content/articlelanding/2016/cp/c6cp01364c/unauth#!divAbstract

Diese Seite beschreibt die F-Actin-Länge und Rekonstitution mit ADP: https://m.phys.org/news/2014-09-scientists-uncover-clues-atp-mystery.html

Video Aktin-Laufbandsimulation: https://m.youtube.com/watch?v=VVgXDW_8O4U

Zwei parallele F-Aktin-Stränge müssen um 166 Grad gedreht korrekt zusammengefügt werden. Dadurch entsteht die Doppelhelixstruktur der im Zytoskelett vorkommenden Mikrofilamente. ATP ist auf dieser Ebene im Wiki gut beschrieben.

Es scheint anzudeuten, dass es ein "statisches/magnetisches" elektrisches Ladungsdifferential gibt, das die Aktinmoleküle umgibt und in das winzige H2O-Medium übertragen wird, das sie anzieht, rotiert und bindet.

Das elektrische Differential von Aktin wird in dieser allgemeinen Untersuchung als heterogen mit umgebenden Salzbrücken und Protonierung/Deprotonierung beschrieben: https://www.google.com/amp/s/www.researchgate.net/figure/The-charge-distribution-on -die-oberfläche-von-F-actin-ist-sehr-heterogen-was-zu_fig5_7090136/amp führt

Ich werde versuchen, einige Quantenartikel dieser Art für eine zusammenhängende Abfolge von Ereignissen zusammenzufassen, muss aber pausieren, weil ich am Telefon schreibe.

Einige Informationen zur H2O-Ausrichtung mit einer anderen Sicht auf ATP finden Sie hier: https://www.google.com/amp/s/phys.org/news/2017-03-atp-hydrolysis-energy-large-scale-hybrid .Ampere