Wie unterscheiden Aminoacyl-tRNA-Synthasen zwischen ähnlichen Aminosäuren?

Aminoacyl-tRNA-Synthetasen sind hochspezifisch für ihre entsprechende Aminosäure. Erstens bildet die Aktivierungsstelle, an der die Aminosäure bindet, ein komplexes Netzwerk intermolekularer Wechselwirkungen. Zum Beispiel ist Threonin, katalysiert durch Threonyl-tRNA-Synthetase, Valin und Serin sehr ähnlich. Valin hat anstelle der Hydroxygruppe von Threonin eine Methylgruppe, und Serin hingegen hat keine zusätzliche Methylseitengruppe. Einzigartig für die Threonyl-tRNA-Synthetase enthält sie ein Zn ²⁺ -Ion, das eine für Threonin spezifische Wechselwirkungsstruktur aufweist. Trotzdem könnte die Threonyl-tRNA-Synthetase immer noch mit Serin falsch geladen werden, da die Zinkionenstelle nicht spezifisch genug ist, was zu 1 % falsch geladener tRNAs führt. Zu diesem Zweck haben Aminoacyl-tRNA-Synthetasen eine zweite, EditierungWebsite, die die geladene tRNA Korrektur liest. Die Editierstelle kann Serin erkennen und von der tRNA abspalten.

Abbildung: Interaktionsnetzwerk der Aktivierungsstelle der Threonyl-tRNA-Synthetase in A. pernix . Das Threonin-AMP ist grün dargestellt.

Quellen:

^a Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemistry. 5. Auflage. New York: W. H. Freeman; 2002. Abschnitt 29.2, Aminoacyl-Transfer-RNA-Synthetasen Lesen Sie den genetischen Code. Verfügbar unter: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22356/

^b Nagaoka, Yoshiyuki, et al. "EVOLUTION UND tRNA-ERKENNUNG DER THREONYL-tRNA-SYNTHETASE AUS EINEM EXTREM THERMOPHILEN ARCHAEON, Aeropyrum pernix K1." Viva Origino 1.31 (2003), http://www.origin-life.gr.jp/3101/3101062/3101062.html