Die Frage ist also, ob:
eine Deletion eines Codons für die Aminosäure Lysin (AAG) führt mit größerer oder geringerer Wahrscheinlichkeit zu einer Nichtfunktionalität des Proteins als:
Insertion einer zusätzlichen Base (C) innerhalb des Startcodons für dieses Protein
Mutation des Stopcodons (TAG) zu einem Arginincodon (CGC)
Mein Antwortversuch:
Nicht wahrscheinlicher. Da die Insertion der „C“-Base ganz am Anfang erfolgt, könnte der Leserahmen verschoben werden und die Sequenz würde nach der ersten Base gleich bleiben. Da das häufigste Startcodon „ATG“ ist, würde das „C“ es nicht beeinflussen und das „Lesen“ der Sequenz würde nach dem „C“ und bei „ATG“ beginnen.
Schwerwiegender als das Stoppcodon ist das, was signalisiert, dass die Translation der Sequenz beendet ist. Wenn also das Stoppcodon modifiziert wurde, würde die Sequenz in der nicht translatierten Region fortgesetzt. Der Sequenz würden weitere Peptide hinzugefügt, die erst stoppen würden, wenn das nächste Stoppcodon erreicht wird. Wenn das nächste Stoppcodon relativ nah ist und die Länge einem normalen Protein ähnlich ist, dann würde es immer noch funktionieren. Aber in den meisten Fällen würde es für eine beträchtliche Länge andauern und dazu führen, dass es nicht funktioniert
Ich denke, die Frage ist ziemlich verwirrend formuliert, also gute Arbeit bei Ihrem darauf basierenden Versuch.
Wenn ein C in das Startcodon eingefügt wird , nehme ich an, dass sich dies auf die Herstellung einer Sequenz bezieht, die ursprünglich ATGXXX war, und daraus entweder ACTGXXX oder ATCGXXX macht. Jede Insertion bedeutet, dass das Startcodon vollständig fehlt. Dies wird entweder dazu führen, dass überhaupt kein Protein hergestellt wird oder dass der Anfang des Proteins stark verkürzt oder vollständig rahmenverschoben wird, wenn ein weiterer offener Leserahmen stromabwärts erzeugt wird. Dies wird um Größenordnungen schwerwiegender sein als eine Deletion von 3 Basen, die einem Lysin entsprechen.
Ich denke, Ihre Antwort hier ist in Ordnung - mit einem fehlenden Stoppcodon kann viel passieren. Wenn sich kurz stromabwärts im selben Leserahmen ein weiteres Stoppcodon befindet, könnte die Wirkung nicht so schwerwiegend sein, aber wenn nicht, könnte dies dazu führen, dass eine erhebliche zusätzliche Peptidkette an das Ende des Proteins angefügt wird, was alle möglichen Ursachen haben könnte von Problemen mit der Faltung, und die mRNA ist möglicherweise nicht einmal funktionsfähig und wird abgebaut.
Auch diese Frage ist nicht optimal formuliert, aber ich denke, das allgemeine Prinzip, das sie zu vermitteln versucht, ist, dass ganze fehlende Codons die Struktur eines Proteins viel weniger schädigen als Mutationen, die den Leserahmen oder den Stopp beeinflussen /start-Codons, weil sie nur eine einzige Aminosäure betreffen . Natürlich könnte sich herausstellen, dass diese Aminosäure entscheidend für die Struktur des Proteins ist, aber die Frage ist, was am „wahrscheinlichsten“ ist.
Ich würde "innerhalb des Startcodons" so interpretieren, dass ATG in ACTG oder ATCG oder ATGC geändert wird. All dies wird das Startcodon zerstören, was wahrscheinlich das Protein ruiniert.
Während das Hinzufügen zusätzlicher Aminosäuren am Ende die Proteinfunktion des restlichen Proteins möglicherweise nicht beeinträchtigt. Proteinfunktionen basieren in der Regel auf Domänen, und das Hinzufügen weiterer Aminosäuren am Ende stört möglicherweise nicht die Struktur und damit die Funktion der Domänen, die zum Protein gehören.
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