Warum 20 statt 64 Aminosäuren?

Diese Frage brachte mich zum Nachdenken über Aminosäuren und die Mehrdeutigkeit des genetischen Codes. Mit 4 Nukleotiden in RNA und 3 pro Codon gibt es 64 Codons. Diese 64 Codons codieren jedoch nur für 20 Aminosäuren (oder 22, wenn Sie Selenocystein und Pyrrolysin einbeziehen ), so dass viele der Aminosäuren von mehreren Codons codiert werden.

Gibt es eine Hypothese, warum es nur 22 Aminosäuren und nicht 64 gibt? Kann es sein, dass es früher 64 (oder zumindest mehr als 22) waren?

Es scheint wahrscheinlicher, dass es früher weniger als 16 Aminosäuren gab und Codons 2 Nukleotide waren. In der frühesten Form können Codons 1-zu-1 mit Nukleotiden gewesen sein, wobei drei oder vier Aminosäuren verwendet wurden. Die Redundanz im vorliegenden Code kann nach der Verlängerung von 2-Nukleotid-Codons in 3-Nukleotid-Codons einfach bestehen geblieben sein.
@mgkrebbs Hast du eine Referenz für diese Idee? Es erscheint mir äußerst unwahrscheinlich. Von der tRNA bis zum Ribosom scheint jeder Teil der Proteintranslation an Triple-Nucleotid-Codons angepasst zu sein.
@MadScientist, Nein, das war reine Spekulation meinerseits. Tatsächlich sind die gegenwärtigen Mechanismen stark an Dreifachnukleotid-Codons orientiert. Kleinere Codons wären nur in der RNA-Welt vorgekommen, bevor DNA verwendet wurde. Das Redundanzmuster im Code ist mit der 2-Nukleotid-Idee kompatibel, könnte aber auch auf andere Weise erklärt werden, wie z. B. selektiver Druck für synonyme Übersetzungen von Einzelbasenmutationen.
Ein kurzer Blick in die Literatur zeigt nicht viel, aber diese Übersichtsarbeit zeigt, dass die Idee von Zwei-Nukleotid-Codons nicht unbekannt ist: "Es wird normalerweise angenommen, dass der primitive genetische Code einfacher war (zum Beispiel mit einem Zwei-Nukleotid-Codon und weniger Aminosäuren) und im Laufe der Evolution erweitert."
Nun, ein paar Mikroben können neben den zwanzig üblichen Aminosäuren Selenocystein und Pyrrolysin produzieren, und sie verwenden jeweils die Stoppcodons "Opal" und "Amber" für diese ...
Ich denke, die erste Frage, die Sie stellen sollten, lautet: "Warum 20? Warum nicht 2?". Aus meiner Sicht entwickelt sich die Natur von einer sehr einfachen Lösung zu immer spezielleren Lösungen. 20 ist also nur eine Momentaufnahme der Evolution und wir werden noch mehr sehen (wenn wir nur lange genug leben).
@JM Selenocystein ist keineswegs auf Mikroben beschränkt. Tatsächlich codieren alle Tiere außer einigen Insekten Selenocystein.
Denken Sie auch daran, dass es viele nicht-proteinogene Aminosäuren wie Hydroxyprolin gibt, die dennoch in Proteinen vorkommen, obwohl sie nicht im genetischen Code kodiert sind.
@MadScientist: Bestimmte Funktionen benötigen jede einzelne dieser 20 Aminosäuren. In Einzelfällen kann jedoch eine ausgewählte Untergruppe von Aminosäuren sehr wohl zu einem aktiven Protein führen.

Antworten (3)

Brian Hayes hat einen sehr interessanten Artikel aus mathematischer Sicht geschrieben:

http://www.americanscientist.org/issues/pub/the-invention-of-the-genetic-code

besonders der Abschnitt "Die Realität dringt ein". Im Grunde hatten die Leute ausgefallene mathematische Gründe geschaffen, warum es genau 20 sein muss. Die Natur, die Natur ist, folgt nicht der Argumentation, sondern hat ihre eigenen Ideen. Mit anderen Worten, an 20 war nichts besonders Besonderes. Tatsächlich scheint es eine langsame Transplantation einer 21. Aminosäure, Selenocystein, unter Verwendung des Codons UGA zu geben. Auch Pyrrolysin gilt als 22. Der letzte Abschnitt legt nahe, dass der Code ursprünglich ein Dublett war, also für <16 Aminosäuren codiert. Dies kann teilweise erklären, warum die dritte Base in jedem Codon nicht so diskriminierend ist.

Vielleicht wird also im Jahr 2002012 jemand auf biology.stackexchange fragen, warum es nur 40 Aminosäuren gibt.

Es gibt keine Hinweise darauf, dass Selenocystein „eingepfropft“ wurde. Ganz im Gegenteil, es wurde sogar vermutet , dass „UGA ursprünglich ein Codon für Sec in der anaeroben Welt war, vor vielleicht zwei bis drei Milliarden Jahren, und nach der Einführung von Sauerstoff in Biosphäre konnte diese hoch oxidierbare Aminosäure nur in anaeroben Organismen oder in aeroben Systemen aufrechterhalten werden, die spezielle Schutzmechanismen entwickelt haben". Wenn überhaupt, ist es Cystein , das übernommen hat .
@John Smith Der Link ist ausgefallen. Ich habe noch einen weiteren Link gefunden: bit-player.org/wp-content/extras/bph-publications/… .

Die erste Position des Anticodons, die "Wobble"-Position, bildet weniger gut Wasserstoffbrückenbindungen als die zweiten beiden. Dies bedeutet, dass die letzte Position des Codons weniger Codierungspotential hat als die ersten beiden. Der Grund dafür ist, dass sich das Anticodon am unteren Ende der Anticodon-Schleife der tRNA befindet und sich das Rückgrat der tRNA zurückbiegt, um sich mit sich selbst zu paaren. Die Nukleotide halten ihre Basen nicht flach und regelmäßig zueinander.

Hier ist ein Bild der Anticodon-Schleife . In diesem Fall ist 5'-CAU-3' das Anticodon für 5'-AUG-3', also wäre es das C, direkt am schärfsten Teil der Biegung in der Anticodon-Schleife, das am schlechtesten paaren würde.

Hier ist ein interaktives Modell, bei dem Sie die tRNA/mRNA herumdrehen und sehen können, dass nicht alle Wasserstoffbrückenbindungen gleich lang sind und auch nicht alle Basen koplanar sind.

Ich bin nicht davon überzeugt, dass dies eine Ursache ist, sondern vielmehr eine Folge der Entlassung. Es könnte sein, dass Zellen früher eine geringere Anzahl von Aminosäuren (<16) hatten, die dann mit nur 2 Nukleotiden kodiert werden konnten. Als ein neues aa ins Spiel kam, entwickelte sich ein Triplet-System, das jedoch (unschädliche) Redundanz in den Code einführte, die keinen selektiven Druck auf eine starke Bindung an der 3. Position ausübte.
Der erste Link ist tot.

Es gibt zwei weitere Ideen, die Sie hier einwerfen können.

1) nur um KAMs nachdenkliche Antwort zu ergänzen. Es gab auch einen Gedanken, dass die letzte Basis auch viel Flexibilität für GC-Inhalte bietet, die auf einige reagieren

2) Vergessen wir nicht, dass Redundanz im genetischen Code dazu beiträgt, Mutationen, die störend sein könnten, Widerstand zu leisten. Die Aminosäuren, die eine typische Proteinfaltung weniger stören, sind im Code häufiger. (Wir haben eine Vorstellung davon aus der Untersuchung von Mutationen von Proteinstrukturen.)

3) Einige Biochemiker haben vorgeschlagen, dass es das Gefühl gibt, dass die 20 Aminosäuren, die wir haben, ein ziemlich stabiler Satz sind – dass das Hinzufügen anderer Aminosäuren nicht dazu beiträgt, bessere Proteine ​​​​zu erzeugen. Peter Schultz lernte einiges davon, als seine Gruppe unbedingt zusätzliche, vom Menschen synthetisierte Aminosäuren zu nativen Proteinen hinzufügen wollte. Ich war bei einem Vortrag, bei dem er feststellte, dass Versuche, Cystein mit einer längeren Seitenkette herzustellen, dazu führten, dass die Aminosäure cyclisierte, um ein Thioolacton zu bilden.

Denken Sie in diese Richtung, indem Sie Prolin eine weitere CH 2 -Gruppe hinzufügen, was das Packen möglicherweise nicht besser macht. Es gibt wahrscheinlich einen gewissen Wert, aber einfach nicht genug, um die gesamte sensible Maschinerie zur Herstellung und Realisierung des genetischen Codes zu stören.

Vielleicht meinen Sie "Thiolacton", nicht "Sulfolacton" (was eine andere Art von chemischer Gruppe ist, die man mit Cystein-Homologen nicht wirklich bilden kann). Es gibt eine Mercaptogruppe in Cystein und (möglichen) Homologen, mit denen die Carboxylgruppe reagieren könnte, wenn die Aminosäure nicht in zwitterionischer Form vorliegt. Bei Cystein benachteiligen kinetische und thermodynamische Faktoren die Cyclisierung zu einem viergliedrigen Ring stark. Die Vier-Kohlenstoff- und Fünf-Kohlenstoff-Analoga können jeweils zu fünf- und sechsgliedrigen Ringen cyclisieren, und diese sind kinetisch einfach herzustellen.
Danke, behoben - es ist eine Weile her, seit ich mich mit organischer Chemie beschäftigt habe.
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