Kann der menschliche Körper Glukose aus Fett herstellen?

Nur etwa 5–6 % der Triglyceride (Fett) können beim Menschen in Glukose umgewandelt werden.

Dies liegt daran, dass Triglycerid aus einem 3-Kohlenstoff-Glycerinmolekül und drei 16- oder 18-Kohlenstoff-Fettsäuren besteht. Das Glycerin (3/51-zu-57 = 5,2–5,9 %) kann in der Leber durch Gluconeogenese (nach Umwandlung in Dihydroxyacetonphosphat) in Glucose umgewandelt werden .

Die Fettsäureketten werden jedoch zu Acetyl-CoA oxidiert, das beim Menschen nicht in Glukose umgewandelt werden kann . Acetyl-CoA ist eine ATP-Quelle, wenn es im Tricarbonsäurezyklus oxidiert wird , aber der Kohlenstoff wird zu Kohlendioxid. (Das im Zyklus produzierte Oxalacetat-Molekül gleicht nur das Acetyl-CoA aus, mit dem es kondensiert, um in den Zyklus einzutreten, und kann daher nicht für die Glukoneogenese angezapft werden.)

Triglycerid ist also eine schlechte Glukosequelle beim Hungern, und das ist nicht seine Hauptfunktion. Etwas Acetyl-CoA wird beim Hungern in Ketonkörper (Acetoacetat und β-Hydroxybutyrat) umgewandelt, die einen Teil – aber nicht den gesamten – Bedarf des Gehirns an Glukose decken können.

Pflanzen und einige Bakterien können Fettsäuren in Glukose umwandeln, weil sie die Glyoxylat-Shunt- Enzyme besitzen, die es ermöglichen, zwei Moleküle Acetyl-CoA in Malat und dann in Oxalacetat umzuwandeln. Dies fehlt im Allgemeinen bei Säugetieren, obwohl es bei überwinternden Tieren berichtet wurde (danke an @Roland für die letzte Information).

Genauer gesagt ist es die irreversible Reaktion der Pyruvatdehydrogenase , die die Umwandlung der Fettsäureketten in Glucose unmöglich macht. Die Fettsäurenketten werden in Acetyl-CoA umgewandelt .

Um Acetyl-CoA in Pyruvat umzuwandeln, ist ein Enzym erforderlich, das die Umkehrreaktion der Pyruvat-Dehydrogenase ausführen kann (beim Menschen gibt es kein solches Enzym). Dann wird das Pyruvate in den Mitochondrien in Glukose umgewandelt (Glukoneogenese).