Produzieren Menschen Rennin?

Beim Scannen verschiedener Rezensionen scheint es, dass sich jeder, der die Möglichkeit eines menschlichen Chymosins erwähnt, auf eine einzige Veröffentlichung bezieht. So enthält diese Rezension von 2014 beispielsweise einen einzigen Hinweis auf ein menschliches Chymosin:

Henschelet al. entdeckten innerhalb von 6–10 h nach der Geburt eine Protease im Magenaspirat von Neugeborenen, die kein Pepsin war [62]. Die elektrophoretische Mobilität und Immunreaktivität ähneln denen von Kalbs-Chymosin, einer Protease, die κ-Casein spaltet und Kaseingerinnung verursacht. Diese Protease ist insofern einzigartig, als sie 10 Tage nach der Geburt aus der Magenflüssigkeit verschwindet und nicht in der Magenflüssigkeit von Erwachsenen gefunden wird.

Ich habe keinen Zugriff auf die Henschel et al. Papier (von 1987), aber hier ist die Zusammenfassung:

Die elektrophoretischen Mobilitäten von Proteasen in Magensaft, der innerhalb von 10 h nach der Geburt von 5 gesunden Frühgeborenen entnommen wurde, wurden mit Kalbs-Chymosin, Schweinepepsin A und menschlichem Magensaft von Erwachsenen verglichen. Der Saft von 2 Säuglingen enthielt überwiegend ein Chymosin-ähnliches Enzym, ein anderer enthielt fast ausschließlich Pepsine ähnlich denen des Erwachsenensaftes, während die anderen beiden eine Mischung aus beiden enthielten. Die Pepsine bestanden aus zwei Elementen, wahrscheinlich Pepsin A (EC 3.4.23.1) und Pepsin C (EC 3.4.23.3). Eine einzelne radiale Immundiffusion ergab eine eindeutige Reaktion auf Kälber-Anti-Chymosin-Serum in fünf Proben, die von weiteren 17 Säuglingen entnommen wurden. Diese Ergebnisse zeigen, dass einige menschliche Säuglinge Chymosin absondern. Die Reaktion im Immundiffusionsassay zeigte eine viel niedrigere Enzymaktivität als diejenige, die aus elektrophoretischen Trennungen impliziert wurde.

Nun, ohne die Daten zu sehen, ist es natürlich nicht möglich, abschließend kritisch zu sein, aber die Qualität der Beweise scheint eher schwach zu sein, da sie auf ähnlichen elektrophoretischen Mobilitäten und einem Immundiffusionstest (warum nicht einem Western Blot?) mit einem basiert offene Entschuldigung für die schwache Kreuzreaktivität des verwendeten Antiserums.

Abgesehen von all dem ist das Merkwürdigste daran jedoch das sporadische Auftreten des vorgeschlagenen Chymosins: Obwohl 4/5 im ersten Experiment als Chymosin-positiv bewertet wurden, ist es wahrscheinlich, dass 2 davon anscheinend wenig Pepsin enthalten ? Und im zweiten Experiment (dem Immunoassay) waren nur 5 von 17 positiv für Chymosin.

Offensichtlich hat niemand dieses Ergebnis jemals reproduziert, und die Beweise für das Pseudogen (aber kein aktives Gen) sind sehr stark. Ich stimme dafür, dass Menschen kein Chymosin produzieren.

Update Nachdem ich die Antwort von Bryan Krause gelesen habe: Wenn dem menschlichen Genprodukt die Aminosäuresequenz eines Exons fehlte, hätte es vermutlich keine elektrophoretische Mobilität, die dem Kalbsprotein sehr ähnlich wäre.

Ich denke, die Antwort ist wirklich, dass es nicht klar ist, obwohl ich nur ein bisschen gesucht und hauptsächlich alte Papiere gefunden habe.

Es scheint, als hätten Menschen bei menschlichen Säuglingen eine Immunreaktivität gegenüber Anti-Rennin-Antikörpern festgestellt, aber das bedeutet nicht unbedingt, dass Rennin vorhanden ist, sondern nur etwas Ähnliches (das sogar ein völlig unabhängiges Protein sein könnte).

Auf der genetischen Seite haben Menschen ein Pseudogen für Rennin (bekannt als Prochymosin), aber wenn Sie dieselben Exons von diesem Gen nehmen, die zur Herstellung von Rennin in Kühen verwendet werden, würde das Protein abgeschnitten, weil eines dieser Exons einen Rahmen hat - Shift-Mutation (deshalb nennen sie es ein Pseudogen). Es ist jedoch möglich, dass ein funktionelles Protein von diesem Gen produziert wird, wenn dieses „Exon“ aus dem Transkript herausgeschnitten wird (siehe das Papier unten).

Örd, T., Kolmer, M., Villems, R., & Saarma, M. (1990). Struktur der humanen genomischen Region, die homolog zum bovinen Prochymosin-codierenden Gen ist. Gene, 91(2), 241-246.

Vor langer Zeit im Jahr 1964 wurde mir in einem Physiologieunterricht eine Frage über Rennin gestellt. Vielleicht suchen Sie nicht weit genug zurück nach Informationen. Auch wenn der Säugling nicht mit Muttermilch gestillt wurde, ist möglicherweise keine Substanz vorhanden, die die Renninproduktion verursacht, wenn er mit Kuhmilch gestillt wird, ist die Substanz, die die Produktion verursacht, nicht die gleiche wie in der Muttermilch, sodass kein Rennin produziert wird. Wenn alle anderen Säugetiere Rennin produzieren, würde es scheinen, dass Menschen es auch produzieren würden, es sei denn, dass nach mehreren Generationen keine Stimulation zu einem Funktionsverlust geführt hat. Eine Annahme, die Sie immer machen können, ist, dass der Körper weiß, was er tut. Wir entdecken wissenschaftliche Fakten: Gott erschafft sie.