Als Anfänger in der Käseherstellung habe ich gelesen, dass ultrahocherhitzt verarbeitete Milch für die Käseherstellung ungeeignet ist, da Kaseinproteine denaturiert sind und nicht mit Lab geronnen werden können. Ich habe diese Behauptung experimentell verifiziert. Obwohl sich Quark gebildet hat, war seine Qualität schlecht (ich habe es jedoch geschafft, nach weiterem Erhitzen molkenähnlichen Käse herzustellen).
Da Casein den größten Teil des Milchproteins ausmacht und Gerinnung mit Lab ein wichtiger Bestandteil der Milchverdauung ist, begann ich mir Sorgen zu machen, ob es eine gute Idee ist, Kleinkinder mit UHT-Milch zu füttern. (Ich frage mich auch, ob kochende Milch zu einer ähnlichen Casein-Denaturierung führen kann.)
Leider spricht Wikipedia nur den Käseherstellungsaspekt der UHT-Verarbeitung an . Ich weiß nicht, ob es möglich ist, temperaturdenaturiertes Casein (ohne richtige Gerinnung) zu verdauen. Außerdem bin ich mir nach einigen weiteren Recherchen nicht sicher, was der Mechanismus der Milchverdauung bei Säuglingen ist: Welches Enzym lässt die Milch bei menschlichen Säuglingen gerinnen?
Die UHT-Behandlung erhöht die Verdaulichkeit von Casein.
Darüber hinaus verursacht die UHT-Behandlung von Milch strukturelle Veränderungen in ihrem Proteinsystem. Die Hauptänderung ist die Denaturierung von Molkenproteinen und ihre Wechselwirkung mit Kaseinmizellen. Folglich wurde erwartet, dass das Verhalten der UHT-Milch dem von Caseinmizellen ähnlich sein würde, wie es bei nativem Casein beobachtet wurde. Es hat sich jedoch gezeigt, dass die Wechselwirkung zwischen Casein-Mizellen und Molkenproteinen auch von einer starken Zunahme der Anzahl sehr kleiner, löslicher Partikel begleitet wird, die aus der Desegregation von Casein-Mizellen resultieren. Folglich provoziert die Wärmebehandlung durch Schwächung der Wechselwirkungskräfte zwischen Kaseinen sowohl einen Verlust des Mizellengerüsts als auch die Bildung kleiner Aggregate. Korrelativ dazu wurde in UHT-Milch nach Hochgeschwindigkeitszentrifugation ein Anstieg der Menge an nicht sedimentierbarem Casein beobachtet (33).eine höhere Anfälligkeit für enzymatische Hydrolyse aufgrund der Lockerung der mizellaren Struktur und des Vorhandenseins kleiner Aggregate, die für Enzyme möglicherweise besser zugänglich sind.
Im Magen von Erwachsenen oder Säuglingen denaturieren Magensäure und das Enzym Pepsin Molken- und Kaseinproteine aus roher oder erhitzter Milch ( Critical Reviews in Food Science and Nutrition ). Die denaturierten Proteine werden dann im Magen durch die Enzyme Pepsin und im Dünndarm durch Trypsin, Chymotrypsin und Peptidasen nahezu vollständig verdaut ( Medical Libretexts .
Menschen, einschließlich Säuglinge, haben das Enzym Rennin (Chymosin) nicht.
Rennin, auch Chymosin genannt , Protein-verdauendes Enzym, das Milch gerinnen lässt, indem es Caseinogen in unlösliches Casein umwandelt; es kommt nur im vierten Magen von wiederkäuenden Tieren wie Kühen vor. Seine Wirkung verlängert die Verweildauer der Milch im Magen des Jungtieres. Bei Tieren, denen Lab fehlt, wird die Milch wie beim Menschen durch die Wirkung von Pepsin geronnen. Eine kommerzielle Form von Lab, Lab, wird bei der Herstellung von Käse und der Zubereitung von Junket ( Britannica ) verwendet.
Chymosin wird im Neugeborenenmagen von Wiederkäuern (Rinder, Ziegen, Kamele), Schweinen, Katzen und Ratten ausgeschieden. Tiere, einschließlich Menschen, Schimpansen und Pferde, haben inaktivierende Mutationen in ihrem Chymosin-Gen und sezernieren das Enzym nicht ( vivo.colostate.edu ).
Es gibt eine Studie, die das Vorhandensein von Chymosin beim Menschen erwähnt, aber die Beweise scheinen sehr schwach zu sein, wie in einer anderen Antwort von Biology SE beschrieben . Einige Artikel, wie dieser, erwähnen Chymosin beim Menschen ohne entsprechende Referenzen.
Jan
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