Sind Glykoproteine ​​und Glykolipide nur auf der Zelloberflächenmembran vorhanden?

Ich habe nicht gelesen, dass dies explizit gesagt wird, aber wann immer ich über Proteine ​​und Glykoproteine ​​lese, scheint dies impliziert zu sein. Zum Beispiel in diesem Wikipedia-Artikel,

Lipide und Proteine ​​auf der Zellmembranoberfläche haben oft kurze Kohlenhydratketten, die aus der Zelloberfläche herausragen, bekannt als Glykolipide und Glykoproteine.

Meine Frage ist, ist dies der Fall? Und wenn ja, warum sollten sie nur auf der Zelloberfläche/Plasmamembran vorhanden sein? Wären sie nicht anderswo in der Zelle nützlich, zum Beispiel für den Transport von Vesikeln als Rezeptoren für Targeting-Sequenzen?

Eine Idee, die ich habe, ist, dass meines Wissens nach die Enzyme für die Glykosylierung im endoplasmatischen Retikulum und im Golgi-Lumen vorhanden sind (Oligosaccharyl-Transferase im ER usw.), sodass die Glykosylierung nur auf dem Teil des Proteins / Lipids stattfinden würde ist topologisch außerhalb der Zelle, was jedoch weitere Fragen aufwirft:

  • Dies schließt nicht aus, dass Glykoproteine ​​in bestimmte Organellen (dh auf der anderen Seite der Membran zum Zytosol) haften, was auch topologisch dem Zelläußeren entspricht.
  • Warum sollte es auf der zytosolischen Seite keine Glykosylierungsenzyme geben?
Dieser Zeitschriftenartikel enthält einige Informationen zu Glykolipiden: „ Membranlipide: wo sie sind und wie sie sich verhalten.

Antworten (1)

Da Sie drei Fragen gestellt haben, werde ich sie nacheinander beantworten.

  • Are glycoproteins and glycolipids present only on the cell surface membrane?

Nein, Glykoproteine ​​haben viele Funktionen und sind sicherlich nicht auf Zellmembranen beschränkt.

Einige Beispiele für Glykoproteine ​​im Blut sind Fibrinogen , Antikörper , Miraculin usw. Siehe hier :

Fibrinogen (Faktor I) ist ein Glykoprotein in Wirbeltieren, das bei der Bildung von Blutgerinnseln hilft.

Eine detailliertere Liste von Glykoproteinen finden Sie in diesem Wikipedia-Artikel.

Glykolipide kommen dagegen nur auf Zellmembranen vor. Sieh dir das an:

Glykolipide sind Lipide, an die ein Kohlenhydrat glykosidisch gebunden ist. Ihre Rolle besteht darin, die Stabilität der Membran aufrechtzuerhalten und die zelluläre Erkennung zu erleichtern. Die Kohlenhydrate befinden sich auf der äußeren Oberfläche aller eukaryotischen Zellmembranen.

  • This does not exclude glycoproteins from sticking into certain organelles (i.e. on the other side of the membrane to the cytosol) which is also topologically equivalent to the cell exterior.

Glykoproteine ​​oder andere Proteine, nachdem sie vollständig verarbeitet wurden, schweben nicht einfach in der Zelle herum und erreichen ihren richtigen Platz. Es ist offensichtlich nicht so, dass Proteine ​​„wissen“, wohin sie gehen sollen, aber sie werden tatsächlich an die richtigen Stellen gebracht. Dies wird als Protein-Targeting bezeichnet . Sieh dir das an:

Protein-Targeting oder Protein-Sortierung ist der biologische Mechanismus, durch den Proteine ​​zu den geeigneten Zielen in der Zelle oder außerhalb davon transportiert werden. Proteine ​​können durch Sekretion in den Innenraum einer Organelle, verschiedene intrazelluläre Membranen, Plasmamembranen oder ins Äußere der Zelle geleitet werden. Dieser Lieferprozess wird auf der Grundlage von Informationen durchgeführt, die im Protein selbst enthalten sind. Die richtige Sortierung ist entscheidend für die Zelle; Fehler können zu Krankheiten führen.

Es gibt Unterschiede zwischen Zellmembran und Organellenmembran, was sie für Targeting-Faktoren unterscheidbar macht.

  • Why would there not be glycosylation enzymes on the cytosolic side?

Glykosylierung ist eine posttranslationale Modifikation von Proteinen.

Posttranslationale Modifikation (PTM) bezeichnet die kovalente und im Allgemeinen enzymatische Modifikation von Proteinen während oder nach der Proteinbiosynthese. Proteine ​​werden von Ribosomen synthetisiert, die mRNA in Polypeptidketten übersetzen, die dann einer PTM unterzogen werden können, um das reife Proteinprodukt zu bilden.

Nur bestimmte Proteine ​​erfordern eine Glykosylierung, weshalb sie von Ribosomen übersetzt werden, die mit dem Golgi-Apparat oder dem endoplasmatischen Retikulum verbunden sind. Wenn Glykosylierungsenzyme überall in der Zelle vorhanden sind, würde jedes Protein, das ihnen begegnet, modifiziert und möglicherweise funktionsunfähig werden. Daher gibt es für solche Zwecke spezielle Fächer in der Zelle.

BEARBEITEN: Um die Fragen zu beantworten, die Sie in den Kommentaren gestellt haben:

  • are there any glycoproteins found elsewhere inside the cell? For example in the mitochondria?

Da sind wir uns noch nicht sicher. Es gab einige Studien, um herauszufinden, ob es Glykoproteine ​​in Mitochondrien geben könnte, eine davon ist diese :

Isolierte intakte Mitochondrien bauen selektiv Monosaccharide aus Nukleotiddiphosphat-Monosacchariden in Proteine ​​ein. Fucose, Mannose, Glucose und Galactose wurden von den Mitochondrien in Glykoprotein eingebaut; Xylose war es nicht. Die strukturelle Integrität der Mitochondrien war für den Einbau von Monosaccharid in Glykoprotein nicht erforderlich; Durch Homogenisierung aufgebrochene Mitochondrien bauten auch Monosaccharid ein. Die in Glykoprotein eingebauten Monosaccharide waren in den inneren Mitochondrienmembranen lokalisiert, denselben Membranen, die das Protein enthalten, in das Leucin durch die isolierten Mitochondrien eingebaut wird.

Wenn es Glykoproteine ​​in Mitochondrien gibt, könnten sie auch an vielen anderen Stellen innerhalb einer Zelle sein.

  • does the cell not sometimes need glycosylated proteins inside of its cytoplasm? How would it get these proteins in its cytoplasm?

Glykoproteine ​​werden innerhalb der Zelle nicht benötigt (ich oder vielleicht niemand weiß warum). Ihre Hauptfunktion ist die als Rezeptoren oder sekretierte Produkte, daher werden sie nicht innerhalb einer Zelle gefunden. Glykosyltransferasen können sich jedoch wie dynamische Glykoproteine ​​verhalten und werden daher im Inneren von Zellen gefunden. Siehe das :

Glykosyltransferasen (GTFs, Gtfs) sind Enzyme (EC 2.4), die natürliche glykosidische Bindungen herstellen. Sie katalysieren die Übertragung von Saccharideinheiten von einem aktivierten Nucleotidzucker (auch bekannt als "Glycosyldonor") auf ein nucleophiles Glycosylakzeptormolekül, dessen Nucleophil auf Sauerstoff, Kohlenstoff, Stickstoff oder Schwefel basieren kann.

Glycosyltransferase-Mechanismen

Vielen Dank Metroplex für Ihre Antwort. Ich habe aber noch eine Frage; Glykoproteine ​​können also sowohl sezerniert als auch für die Plasmamembran bestimmt werden, aber gibt es Glykoproteine, die an anderer Stelle in der Zelle gefunden werden? Zum Beispiel in den Mitochondrien? Ich weiß, dass Glykoproteine ​​in Vesikeln vorhanden sein werden, die gerade aus der Plasmamembran gekommen sind, und diese werden zurückgegeben. Aber was ist mit Glycorproteinen, die spezifisch auf Regionen in der Zelle gerichtet sind, die nicht die Plasmamembran sind, und nicht ausgeschieden werden?
Frage 2: Ich verstehe jetzt auch, warum Glykosylierungsenzyme nicht im Zytoplasma vorhanden sind, aber scheint dies nicht ein bisschen schade für die Zelle zu sein? Ich meine, braucht die Zelle nicht manchmal glykosylierte Proteine ​​in ihrem Zytoplasma? Wie würde es diese Proteine ​​in sein Zytoplasma bekommen? Es scheint unmöglich, es sei denn, sie würden aus dem ER-Lumen oder von außerhalb der Zelle durch Chennel oder Trägerproteine ​​​​eintransportiert, aber ich habe noch nie von einem Kanal gehört, Träger, der groß genug ist, um so etwas zu erreichen ...
Ich hoffe, Sie finden die geänderte Antwort hilfreich. Bitte fügen Sie die obigen Fragen auch in Ihre Hauptfrage ein.