Transmembranprotein-Problem

Problem Ein Transmembranprotein hat 1000 Aminosäuren. Die 5. Aminosäure befindet sich auf der Außenseite der Zellmembran. Es interagiert mit der wässrigen Umgebung außerhalb der Zelle. Aminosäure 90 befindet sich innerhalb der Membrandoppelschicht. AA 100–600 sind intrazellulär, und 200–400 bilden einen festen Ball mit minimalem Kontakt mit dem wässrigen Zytoplasma. Die Aminosäure 979 befindet sich auf der extrazellulären Seite des Proteins, wo sie eine schwache Ionenbindung mit Cl- bildet.

a. Kannst du das Protein einzeichnen und die Positionen aller erwähnten Aminosäuren darin markieren?

b. Welche Eigenschaften haben diese Aminosäuren? 

Ich möchte/brauche nicht unbedingt die genauen Antworten auf diese Fragen, sondern hätte gerne eine Anleitung, welche Prinzipien ich verstehen und konzipieren müsste, um dieses Problem anzugehen. Danke an alle!

Bitte lesen Sie unsere Hausaufgabenrichtlinie . Bei Fragen wie diesen möchten wir, dass Sie sich bemühen, Ihre Frage(n) zu beantworten, und wir können Sie dann von dort aus klären/korrigieren.
@MattDMo Bitte beachten Sie, dass er KEINE Antworten anfordert. Er braucht Hilfe, um herauszufinden, wo und wie er anfangen soll :)
Danke LB Wenn es noch etwas gibt, was ich hinzufügen muss, lassen Sie es mich bitte wissen. Ich möchte nur, dass mehr sachkundige Mitglieder mir bei der Kern-"Philosophie" dazu helfen.
@Macedon93 Es wäre großartig, wenn Sie einige Ihrer Gedanken dazu teilen könnten. Es ist einfacher, Menschen zu helfen, wenn Sie wissen, wo sie stecken geblieben sind.
Ok, ich sehe, dass dieses Problem ein Test für mein Wissen über Membranproteine ​​​​ist, zumindest gehe ich an dieser Stelle davon aus. Ich kann davon ausgehen, dass sich Frage A.) auf das Protein Connexin bezieht, das Lipiddoppelschichten durchdringt. Allerdings nicht ganz sicher. Was mich wirklich verblüfft, ist der Jargon in der Frage, wie "1000 aa" und "Aa 100-600".
Nicht ganz sicher, was sie bedeuten.
Ich würde damit beginnen, 2 horizontale Linien zu zeichnen. Der Raum über der oberen Linie ist die Außenseite, der Raum unter der unteren Linie ist die zytoplasmatische Seite und der Raum dazwischen ist die Membrandoppelschicht selbst. Füllen Sie nun aus, was Ihnen gesagt wird, indem Sie Punkte, Linien und Kreise an den richtigen Stellen platzieren, um die Strukturen darzustellen, die gegeben wurden. Verbinde dann die Punkte.
@Macedon93 das sind die Aminosäurereste. 1000aa ist 1000 Reste lang, aa 100-600 bedeutet Aminosäuren 100-600.
Was ist eine schwache Ionenbindung?
Alle ionischen Bindungen gelten im Vergleich zu anderen Bindungen als relativ schwach. Ionenbindungen sind Anziehungskräfte zwischen Ionen entgegengesetzter Ladung
Ionenbindungen und kovalente Bindungen sind stärker als Wasserstoffbindungen, die stärker sind als schwache Bindungen wie van der Waals. Der Begriff „schwach“ wird meiner Erfahrung nach normalerweise nicht im Zusammenhang mit ionischen Bindungen verwendet, weshalb ich verwirrt war.

Antworten (2)

Ich habe anhand der von Ihnen gegebenen Informationen eine schnelle Skizze angefertigt (diese ist nicht maßstabsgetreu):

Geben Sie hier die Bildbeschreibung ein

Aminosäure 5 (aa5) des Proteins befindet sich außen, aa90 innerhalb der Membran. Was wir hier nicht wissen, wo der transmembrane Teil beginnt (direkt mit aa6 oder später) und wie er organisiert ist (ich habe dies als transmembrane Helix angegeben, aber das kann natürlich auch anders sein). Dann wissen wir, dass die Grenze zwischen dem transmembranösen Teil und dem zytosolischen Teil irgendwo zwischen aa90 und aa100 liegt, dass aa100 bis aa200 ein Verbindungsteil zu sein scheint. Das aa200 bis aa400 ist eine globuläre Domäne, die hydrophobe Aminosäuren vom Zytosol abschirmt, daher muss dieser Teil einen hohen Prozentsatz an hydrophoben Aminosäuren enthalten.

Der Teil von 400 bis 600 ist wieder zytosolisch, aber ohne weitere Informationen über die Struktur. Nach aa600 beginnt ein zweiter transmembraner Teil des Proteins, aber hier wissen wir nicht, wie lange es dauert. Die maximale Möglichkeit wäre bis aa977, da wir wissen, dass sich aa978 außerhalb der Membran befindet.

Danke für Ihre Hilfe. Ich bin Ihrem Beispiel gefolgt und meine Professorin sagte mir, dass sie das sehen wollte, und mit der Hilfe von Shigeta weiß ich jetzt, wie ich dieses Problem veranschaulichen kann. Was genau sagt Ihnen jedoch, wo sich aa5, aa90, aa200 usw. befinden? Auf welchen Informationen stützen Sie seine Standorte? Oder zeichnen Sie einfach ein Transmembranprotein und markieren die entsprechenden Aminosäuresequenzen auf der Grundlage allgemeiner Kenntnisse
@Macedon93 Nein, ich gehe den von Ihnen bereitgestellten Text durch. Wie gesagt, dies ist eine schnelle Skizze, für eine detailliertere Abbildung benötigen Sie mehr Informationen (z. B. wo genau die Transmembranabschnitte beginnen und so weiter). Ich wusste, dass aa5 außerhalb und aa90 in der Membran ist. Ich wusste zum Beispiel auch, dass aa200-400 kugelförmig ist.
Duh, so dumm, dass ich merke, dass diese in der Frage angegeben wurden. Danke noch einmal !

Membranproteine ​​werden normalerweise als topologische Diagramme mit zwei parallelen horizontalen Linien gezeichnet, die die Membran darstellen. Linien beispielsweise als „extrazellulär“ und unter den Linien als „intrazellulär“, aber darum geht es hier nicht.

Mir ist nicht klar, dass die Anzahl der Transmembranspannen vollständig beschrieben ist, noch die Grenzen der Transmembranspannen. Ich denke, wonach gefragt wird, könnte ein Domänendiagramm der Aminosäurekette sein.

Zeichnen Sie eine Linie auf Millimeterpapier, die das Peptid darstellt, und verwenden Sie eine Skala, um jeden beschriebenen Punkt zu beschriften. Zeichnen Sie für Regionen ein Kästchen um die Peptidlinie, um eine Domäne zu beschreiben, und beschriften Sie sie.

Ich denke, es ist schwer, über andere Eigenschaften von Aminosäuren als hydrophil/hydrophob zu sprechen. hoffe das hilft?

Ich denke, es gibt hier genug Informationen, um das Protein zu kartieren. Es beginnt wahrscheinlich auf der Außenseite, wandert in die Zelle, hat eine große zytoplasmatische Domäne und bewegt sich dann wieder nach außen. Die Position und Beschreibung der AAs sagen uns auch etwas über ihre Eigenschaften aus, auch wenn es subtil ist, wie z. B. „bildet eine enge Kugel mit minimaler Oberflächenexposition“. Die Chloridionen-Wechselwirkung sollte Ihnen auch etwas über die Ladung sagen.
Möglicherweise, aber wenn Sie die vollständige Aminosäuresequenz hätten, würden Sie normalerweise einen Transmembrandomänen-Algorithmus verwenden. Es könnten drei Helices vorhanden sein. Solche mps sind bekannt. Das Problem ist eine ziemlich begrenzte Menge an Fakten und es scheint nicht so, als müssten Sie imho voreilige Schlüsse ziehen.
Vielen Dank für den Einblick. Dies zu veranschaulichen ist viel logischer geworden. Habe noch einen ordentlichen Weg vor mir!
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