Proteine ​​können sich um die Membran bewegen.

Die meisten Proteine ​​bewegen sich innerhalb der Membran. Die Membran ist ein Flüssigkristall und hat ein flüssiges Verhalten . Dies liegt insbesondere daran, dass sich die Membran in einem Gelzustand befindet. Dieser Gelzustand ermöglicht ein Phasenverhalten, was bedeutet, dass sich das Protein auf der Oberfläche bewegen kann. Dies führt zu einem Effekt, der oft als Fluid-Mosaik-Modell bezeichnet wird .

Proteine ​​neigen dazu, sich nicht aus der Membran zu bewegen.

Das Protein verlässt die Membran nicht, da die Transmembranhelix sehr hydrophob ist. Diese Hydrophobie und die Hydrophobie der Lipidschwänze bedeutet, dass sie sich selbst assoziieren. Eine bessere Art, es zu beschreiben, ist, dass sie sich heftig vom Wasser lösen. Eine Molekulardynamiksimulation zeigte, dass sich die Membran aufgrund der Hydrophobizität selbst in Simulationen leicht selbst zusammensetzt .

Dies wird durch einige Eigenschaften der TMH-Sequenz erreicht. Es gibt eine große Menge an hydrophoben Resten wie Leucin. An beiden Enden der Helix befinden sich große aromatische Reste, die als aromatischer Gürtel bezeichnet werden. Hinzu kommt die elektrostatische Befriedigung, die Gunnar von Heijnes berühmte positive Innenregel und die kürzlich identifizierte Negativ- Außenregel bieten , die in Helices mit evolutionärem Druck vorhanden sind, um die Verankerung zu optimieren.

(Bildquelle: Baker et al ., 2017 )

Cymeret al. veröffentlichten eine Studie , die die freien Energien zeigt, die mit jedem Teil der Transmembranproteinhelix verbunden sind (Abbildung unten). Das Gesamt-ΔG für eine Transmembranhelix in der Membran beträgt ~-12 kcal mol ⁻¹ . Das bedeutet, dass die Assoziation der Helix in der Membran typischerweise spontan ist.

(Bildquelle: Cymer et al., 2015 )

Keine andere Antwort hat dies erwähnt, also habe ich ein Konto erstellt, nur um dies zu sagen.

Manche Membranproteine ​​bewegen sich nicht. Denn sie sind durch das Zytoskelett in dieser Position in der Membran fixiert. Erythrozyten sind ein gutes Beispiel dafür.

Das Hauptprotein, das in der Erythrozytenmembran immobilisiert ist, ist das Band 4.1-Protein, und es wird durch Spectrin immobilisiert.

Spectrin bildet ein Tetramer (2 Dimere zusammen), das wie eine Kette/ein Seil wirkt, das Membranproteine ​​verbindet und sie festhält. Spectrin verbindet sich mit dem Band 4.1-Protein (auch mit Aktin, aber weniger wichtig).

Spectrin bindet auch an Band 3-Protein (über Ankyrin, nur ein Protein, das Spectrin mit Band 3 verbindet). Band 3 ist ein Anionenkanal (für HCO3- und Cl-, die für die Funktion der roten Blutkörperchen wichtig sind. Sie möchten, dass diese Band-3-Proteine ​​​​gleichmäßig verteilt bleiben, damit sie in der Membran fixiert werden, um sicherzustellen, dass sie fixiert sind)

Für einige Membranproteine ​​ist es wichtig, dass sie sich nicht bewegen. Andernfalls verliert die Zelle in einigen Fällen ihre Funktion (wie Darmepithelzellen), stellen Sie sich vor, wenn sich SGLUT-1 (Glucose + Galactose-Transporter) von der luminalen Seite (zugewandtes Lumen) zur basolateralen Seite (der anderen Seite) bewegt ... was Glauben Sie, dass dies mit seiner Fähigkeit passiert, Glukose aus dem Darmlumen aufzunehmen?

Als Bonus schließlich sind einige Membranproteine ​​auch in der Plasmamembran von Pflanzen durch die Zellwand fixiert (sie bewegen sich nicht herum).

Wie auch immer, wenn Sie gelangweilt sind von jemandem, der sofort sagt: "Flüssiges Mosaikmodell bedeutet, dass sich Proteine ​​​​immer bewegen!" Dann lies meine Antwort

Es gibt zwei Arten von Proteinen, die in einer Membran vorhanden sind, da Sie nicht genau gesagt haben, von welcher Art von Protein Sie sprechen, gehe ich davon aus, dass Sie von integralen Membranproteinen sprechen. Für mehr Klarheit werde ich damit beginnen, Ihnen zu erklären, was diese Proteine ​​sind, die in der Membran vorhanden sind. Wie gesagt, es gibt zwei Arten von Proteinen 1 .

1. Integrale Membranproteine ​​- das sind Proteine, die innerhalb der Membran vorhanden sind.
2. Periphere Membranproteine ​​– Dies sind die Proteine, die außerhalb der Membran auf beiden Seiten vorhanden sind und durch schwache elektrostatische Wechselwirkungen mit den Lipiden oder den integralen Membranproteinen verbunden sind.

Wie aus dem untenstehenden Diagramm ersichtlich ist. [2]

Sie waren sich nicht darüber im Klaren, von welcher Art von Protein Sie sprechen, also gehe ich davon aus, dass Sie von integralen Proteinen sprechen. Sie haben auf den Punkt gebracht, dass Protein hydrophil ist und sich daher aus der Membran herausbewegen sollte, da die Membran hydrophob ist. (korrigiert mich, wenn ich hier falsch liege). Du irrst dich hier gewaltig. Ja, es sind R-Gruppen auf dem Protein vorhanden, aber wenn das Protein Übergänge zur Sekundär- und Tertiärstruktur durchläuft, bewegen sich diese hydrophilen R-Gruppen in die innerste Proteinstruktur und hydrophobe Gruppen sind außen, dem Lipidmeer zugewandt, sodass sie hydrophobe Wechselwirkungen mit dem aufbauen können Lipide.

Integrale Proteine ​​bewegen sich aufgrund der starken hydrophoben Wechselwirkungen nicht aus der Membran heraus .

Aber sie bewegen sich innerhalb der Membran. Da die Membranstruktur ein flüssiges Mosaik ist. Stellen Sie sich Proteine ​​vor, die in einem Meer aus Lipiden schwimmen.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26878/ 1 = Prinzipien der Biochemie Lehninger. [2] = http://cbc.arizona.edu/classes/bioc462/462a/NOTES/LIPIDS/Membranes.html für das Bild.