Die meisten Proteine sind in der Membran durch Alpha-Helices fixiert. Einige verwenden jedoch Beta-Fässer.
Wikipedia beschreibt Beta-Fässer, wie sie für Porine, Präprotein-Translokasen und Lipokaline verwendet werden. Für mich könnte eine Coiled-Coil-Alpha-Helix-Struktur sicherlich die gleichen Funktionen erfüllen, und angesichts der großen Anzahl von Proteinen, die Alpha-Helices verwenden, könnte es einige geben.
Meine Frage ist also zweigeteilt:
Sind diese Funktionen exklusiv für Beta-Fässer?
Wenn ja, was macht Alpha-Helices für diese Funktionen ungeeignet?
Wie Sie auf der von Ihnen verlinkten Wikipedia-Seite sehen können, haben Beta-Fässer im Vergleich zum Durchmesser von weitaus größere Durchmesser (in einigen Fällen bis zu 40 Angström, wie in diesem Artikel angegeben ), abhängig von der Anzahl der Beta-Blätter, aus denen der Lauf besteht eine Alpha-Helix (die fest ist) von 6 Angström. (Quelle http://www.chem.uwec.edu/Modeling/GGProteinStructures/Pages/alpha_helix/helix.html ). Alpha-Helices eignen sich gut, um Proteine in der Membran zu verankern oder kleine Löcher zu bilden, die für Verbindungen wie Ionen geeignet sind, während mit Beta-Fässern größere Verbindungen wie Zucker oder verschiedene Medikamente transportiert werden können.
Auf Wikipedia gibt es eine gute Liste von Proteinen mit unterschiedlichen Funktionen für beide Typen