Wenn Proteine ​​eine Gesamtladung haben, wie durchqueren Membranproteine ​​​​den hydrophoben Bereich der Plasmamembran?

Diese beiden Konzepte scheinen fast widersprüchlich zu sein, Proteine ​​​​haben eine negative Nettoladung, da die Aminosäuren in ihnen jeweils eine kleine negative Ladung haben, aber Membranproteine ​​​​sind in der Lage, die Plasmamembran zu durchqueren, die für geladene Moleküle undurchlässig ist (daher die Notwendigkeit für Membranproteine).

Wie bleiben diese beiden Aussagen gleichzeitig wahr?

Welche kleinen Gebühren meinst du? Die Transmembranteile bestehen normalerweise aus hydrophoben Aminosäuren, die keine signifikante Ladung haben.
Hat die Gesamtladung des Makromoleküls also keine Auswirkung, wenn ein Teil davon ungeladen ist?
Und darauf aufbauend, wie gelangt das geladene Element des Proteins nach der Synthese durch die Membran, um ein Protein zu erzeugen, das durch beide Seiten der Membran herausragt?
Nur ein kleiner Kommentar zum Hintergrundteil der Frage: Die Nettoladung eines Proteins hängt vom pH-Wert ab und ist sicherlich nicht immer negativ. Ebenso variieren die Ladungen einzelner Aminosäuren, sind aber wiederum nicht immer negativ. So sind beispielsweise die Seitenketten von Lysin und Arginin positiv geladen, es sei denn, der pH-Wert ist sehr hoch. Aus diesem Grund sind Histone (reich an diesen Resten) bei physiologischem pH-Wert positiv geladen und interagieren somit mit negativ geladener DNA.

Antworten (1)

Transmembranproteine ​​werden in einem ziemlich komplizierten System in die Membran im ER eingefügt, es gibt ein ganzes Kapitel über die Translokation von Proteinen in "Molecular Biology of the Cell" .

Die Proteine ​​werden durch eine wässrige Pore im Sec61-Komplex bewegt, was erklärt, wie geladene Teile eines Proteins durch die Membran bewegt werden.

Die in der Membran verbleibenden Teile eines Transmembranproteins bestehen in der Regel aus hydrophoben Aminosäuren, die nicht geladen sind.

Ich empfehle Ihnen dringend, sich in einem Buch über Zellbiologie wie dem von mir verlinkten Alberts über den gesamten Translokationskram zu informieren. Es steckt viel mehr dahinter, als ich hier geschrieben habe.

Außerdem verwenden Lipoproteine ​​kovalent gebundene Lipide, um sich an der Membran zu verankern.