Diese beiden Konzepte scheinen fast widersprüchlich zu sein, Proteine haben eine negative Nettoladung, da die Aminosäuren in ihnen jeweils eine kleine negative Ladung haben, aber Membranproteine sind in der Lage, die Plasmamembran zu durchqueren, die für geladene Moleküle undurchlässig ist (daher die Notwendigkeit für Membranproteine).
Wie bleiben diese beiden Aussagen gleichzeitig wahr?
Transmembranproteine werden in einem ziemlich komplizierten System in die Membran im ER eingefügt, es gibt ein ganzes Kapitel über die Translokation von Proteinen in "Molecular Biology of the Cell" .
Die Proteine werden durch eine wässrige Pore im Sec61-Komplex bewegt, was erklärt, wie geladene Teile eines Proteins durch die Membran bewegt werden.
Die in der Membran verbleibenden Teile eines Transmembranproteins bestehen in der Regel aus hydrophoben Aminosäuren, die nicht geladen sind.
Ich empfehle Ihnen dringend, sich in einem Buch über Zellbiologie wie dem von mir verlinkten Alberts über den gesamten Translokationskram zu informieren. Es steckt viel mehr dahinter, als ich hier geschrieben habe.
Verrückter Wissenschaftler
Matthew Higgins
Matthew Higgins
Alan Boyd