Eine Struktur des zellulären Retinol-bindenden Proteins ( 1CRB ) enthält zwei Cadmiumionen als Liganden. Ist Cd 2+ ein Ligand von CRBP und wenn ja, ist diese Wechselwirkung für die Proteinfunktion notwendig oder ist das Protein ein Transporter zum Entfernen von Cadmium? Mein anderer Gedanke ist, dass die Wechselwirkung nur als Ergebnis der Methoden auftritt, mit denen die Wissenschaftler die Struktur des Proteins bestimmt haben.
Soweit mir bekannt ist, gibt es keinen bekannten Bedarf für Cd in Säugersystemen, aber es ist extrem toxisch ( Waalkes & Goering ).
Es scheint, dass Cadmium erforderlich ist, um RBP-Kristalle zu erhalten, und seine Anwesenheit ist ein Artefakt des Kristallisationsprozesses ( Ref ):
Schweine-holoRBP-Kristalle wurden bei 277 K durch das Dampfdiffusionsverfahren im sitzenden Tropfen bei einer Proteinendkonzentration von ungefähr 8 mg ml ~ und in Gegenwart von 8 % (v/v) 2-Methyl-2,4-pentandiol erhalten , 3 mM Cadmiumacetat, 0,1 M Tris-Acetat, pH = 6,8
Das einzige Cd-bindende Protein von Säugetieren, das mir bekannt ist, ist Metallothion ( Ref ), das ursprünglich als Cd-bindendes Protein ( Ref ) isoliert wurde und den sicheren Transport eines hochgiftigen Metalls ermöglicht.
Carboanhydrase aus der marinen Kieselalge Thalassiosira weissflogi kann Cd als Metall im aktiven Zentrum verwenden (typischerweise, wenn Zn niedrig ist) und dies könnte „das nährstoffähnliche Verhalten von Cadmium im Ozean“ erklären [ ref und ref ]
lästig