Stabilisierende Kräfte zwischen den Proteinsequenzen?

Wir wissen, dass Proteinstrukturen von sekundär bis quartär durch nichtkovalente oder schwache Wechselwirkungen, einschließlich elektrostatischer Wechselwirkungen, Van-der-Waals-Kräfte und Wasserstoffbrückenbindungen, aufrechterhalten werden. Welche Bedeutung haben diese schwachen Wechselwirkungen, warum sie von der Natur gegenüber starken kovalenten Wechselwirkungen bevorzugt werden?

Antworten (1)

Proteine ​​unterliegen häufig Konformationsänderungen. Die Aktivierungsenergie, die erforderlich ist, um eine Konformationsänderung in einem Protein mit nur kovalenten Wechselwirkungen zu durchlaufen, wäre viel höher im Vergleich zu der eines Proteins mit schwächeren Bindungskräften. Ein Beispiel für eine bei Enzymen beobachtete Konformationsänderung ist die Konformationsänderung während der allosterischen Regulation, bei der ein Effektormolekül an eine Stelle des Enzyms bindet, die von der aktiven Stelle des Enzyms entfernt ist. Die Bindung des Effektormoleküls induziert eine Konformationsänderung, die das aktive Zentrum des Enzyms freilegt. Ein weiteres Beispiel für eine Konformationsänderung ist die Konformationsänderung, die bei Toll-Like-Rezeptoren (TLRs) beobachtet wird. Außerdem ändern viele Proteine ​​ihre Konformation als Reaktion auf den pH-Wert. Diese Veränderungen würden wahrscheinlich nicht auftreten, wenn das Protein nur kovalente Bindungen enthalten würde, und die Fähigkeit von Proteinen, solche Veränderungen zu erfahren, macht sie auf die Umwelt ansprechbar und ermöglicht ihnen, ihre enzymatischen Aktionen auszuführen, wenn solche Aktionen für dieses bestimmte Protein existieren .

Hier ist das Wiki zur allosterischen Regulierung https://en.wikipedia.org/wiki/Allosteric_regulation

Hier ist eine Abbildung zu Konformationsänderungen in TLRs http://www.nature.com/ni/journal/v8/n7/fig_tab/ni0707-675_F1.html

Und hier ist das Wiki über Aktivierungsenergie, ein Konzept, das in der Chemie verwendet wird (siehe Abschnitt über Katalyse und freie Gibbs-Energie) https://en.wikipedia.org/wiki/Activation_energy

Es gibt Beispiele für kovalente Wechselwirkungen, die die Tertiärstruktur beeinflussen. Ein solches Beispiel ist eine Disulfidbrücke. Schauen Sie sich diese Abbildung an, in der die beiden gelben Kugeln eine Disulfidbrücke bilden und die Tert-Struktur beeinflussen i.ytimg.com/vi/ysPt1lIllcs/hqdefault.jpg
Ich weiß, dass es eine der kovalenten Wechselwirkungen wie Disulfidbrücken gibt. Meine Frage war, dass die meisten stabilisierenden Kräfte nicht kovalent sind und welche Bedeutung dahinter steckt.
Siehe meine Antwort oben. Ich glaube, es ist das, wonach Sie suchen. Die nicht-kovalenten Wechselwirkungen ermöglichen es dem Protein, seine Konformation leicht zu ändern. Dies macht das Protein dynamisch und reaktionsschnell.
Umgekehrt, wenn das Protein nur kovalente Bindungen enthalten würde, wäre seine Struktur starr und es würde viel höhere Aktivierungsenergien erfordern, um die Konformation zu ändern (vergleichen Sie die Änderungen der Enthlapie zwischen dem Aufbrechen einer kovalenten Bindung und dem Aufbrechen einer Wasserstoffbrücke).
ja ich finde es sinnvoll..
Das Wort, das DonJulian für Proteine ​​verwendet – „dynamisch“ – ist sehr gut gewählt. Das Leben ist dynamisch, Proteine ​​bilden die Grundlage von Lebewesen und ihre dynamischen Eigenschaften tragen dazu bei, dem Leben Dynamik zu verleihen.
Stabilisierende Kräfte zwischen den Proteinsequenzen?
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