Bildung der Protein-Tertiärstruktur

Erstens ist es wichtig, sich daran zu erinnern, dass Proteinstrukturen aufgrund der Torsionswinkel zwischen den N-terminalen und C-terminalen Bindungen dynamisch sind. Es gibt verschiedene Konformationen, um verschiedene Sequenzen der Außenseite des Proteins zur Reaktion/Katalyse auszusetzen. Es gibt also keine perfekte Konformation für ein Protein in einem biologischen System.

Die besten Modelle, die wir haben, werden durch Röntgenkristallographie der kristallisierten Proteinstruktur aufgenommen. Diese statische Darstellung des Proteins kann ungenau sein, da das biologische System das Protein anderen hydrophoben/hydrophilen Wechselwirkungen aussetzt als der Wirkung des Proteins auf sich selbst.

Anfinsens Experimente konnten eindeutig beweisen, dass die Struktur eines Proteins durch seine Aminosäuresequenz kodiert wird. Um Ihre Frage zu beantworten, diese Sequenz ist hauptsächlich für die Bildung der Kernstruktur eines Proteins verantwortlich.

Es ist immer noch unglaublich schwierig, die Struktur eines Proteins anhand seiner Aminosäuresequenz vorherzusagen. Die Tertiärstruktur ist ein Produkt aus Salzbrücken, Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophoben Kräften und polaren Anziehungskräften innerhalb des Moleküls (abgesehen von einer möglichen Quartärstruktur eines Proteins). Wissenschaftler (von dem ich glaube, dass es Yale ist, aber ich kann mich irren) haben jahrelang versucht, mithilfe von Computersoftware ein Muster zu finden. Im Moment können wir nicht nur die Aminosäuresequenz verwenden, um die dynamische Struktur eines Proteins zu bestimmen.

Schleifen und Spiralen an der Außenseite von Proteinen, weil sie dazu neigen, aus polaren oder geladenen Aminosäuren zu bestehen. Hydrophobe Aminosäuren neigen dazu, in die Mitte der Proteinstruktur gedrängt zu werden. Dies tritt auf, weil polare Reste die Entropie von Wassermolekülen nicht so stark beeinflussen wie die unpolaren Reste (im System).

Viele Deletionen/Insertionen treten während spezifischer Übergangszustände auf, in denen sich das Protein befindet. Enzyme zielen tatsächlich auf spezifische Konformationen eines Proteins ab, das das P-Produkt am besten produziert. Siehe Bild:

Die Lösung der 3D-Struktur eines Proteins ist ein komplexes Problem. Es gibt mehrere Ebenen von Informationen, die ins Spiel kommen.

Die erste Organisationsebene kommt von der Sekundärstruktur, die wiederum von der Aminosäuresequenz bestimmt wird. Es gibt gemeinsame Sekundärstrukturmotive wie Alpha-Elices und Beta-Faltblätter. Die Kombination mehrerer Motive der 2. Struktur führt zu komplexeren Motiven und schließlich zu einer lokalen 3D-Struktur. Diese lokale 3D-Struktur wird als "Domäne" bezeichnet und ist eine minimale unabhängige funktionelle Einheit eines Proteins, was bedeutet, dass sie oft aus dem Rest herausgeschnitten werden kann und ihre Funktion behält.

Angesichts dieser Übersicht kommt die erste Selektionsschicht aus der Schaffung von 2. Strukturen, die von der Ladung und Größe der Aminosäurereste abhängen.

Mutationen, die die Entstehung dieser Sekundärstrukturmotive zerstören, wirken sich letztendlich auf die endgültige 3D-Struktur aus.

Schleifen verbinden diese starreren Motive in gewisser Weise und unterliegen daher weniger der evolutionären Selektion.

Aber am Ende hängt alles von der Funktion ab. Wenn Sie eine Schleife innerhalb einer katalytischen Stelle innerhalb eines Proteins haben, bleibt die Sequenz in der Schleife weitgehend erhalten, da Größe und Ladung ihre Wechselwirkung mit Substraten stark bestimmen.

Hoffe das hilft.