Rückgrat-Wasserstoffbrücken zwischen benachbarten Aminosäuren in einem Protein?

Die Situation, nach der Sie fragen, war ursprünglich Teil der 2 _7- Band- und 2,2 _7- Helix-Strukturen, die von Proteinchemikern (Linus Pauling?) In den 50er oder 60er Jahren als Möglichkeiten in Betracht gezogen wurden. Das folgende Diagramm, das das Band zeigt, stammt aus dem klassischen Text (längst vergriffen) The Structure and Action of Proteins von Dickerson und Geis.

Dies erweist sich bei Proteinen als sehr selten. Um zu verstehen warum, muss man sich an die Bedingungen für die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen in Proteinen erinnern. Für Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidbindungen wären dies:

• Korrigieren Sie den Abstand zwischen dem Wasserstoff des NH und dem O des CO (zu weit auseinander – schwache Bindung, zu nahe – Abstoßung).
• Nahezu linearer Winkel von NH und OC.
• Fehlende sterische Abstoßung anderer Atome in der Struktur

Berechnungen zeigten, dass eine 2,2 _7- Helix weniger belastet wäre als das 2 ₇ -Band:

Das Spielen mit Polyglycin in Bosco Hos Ramachandran Plot Explorer ( Rama ) weist darauf hin, dass in dieser Struktur immer noch sterische Abstoßung vorhanden ist (weiß gestreifte Anschlüsse):

Ich konnte nur einen Bericht über diese Struktur finden, und zwar im künstlichen Peptid Ac-(∆ELeu)5-NHMe, mit einem Modell, das Diederwinkel Φ, Ψ von ca. –60°, 30° (wie in der unten gezeigten Rama- Simulation):

Es sollte beachtet werden, dass diese Position des Ramachandran-Plots am Rande der Stabilität liegt, und ich würde erwarten, dass die Bindung nur in Proteinen auftritt, wo sie durch andere Wechselwirkungen stabilisiert wurde (wie in diesem künstlichen Peptid) und keine Struktur mit niedrigerer Energie möglich wäre .