Welche Arten von Helices gibt es in Protein-Sekundärstrukturen und wie unterscheiden sie sich?

Diese DSSP-Seite macht deutlich, dass:

Spirale-3 = 3-10 Spirale

Helix-5 = π-Helix

Die α-Helix ist in jedem Lehrbuch der Biochemie und im Internet weit verbreitet. Sie hat 3,6 Reste pro Helixwindung und 13 Atome in dem durch die Wasserstoffbrücke gebildeten Ring und kann daher auch als 3,6-13-Helix bezeichnet werden.

Die 3-10-Helix ist seltener als die α-Helix, aber immer noch weit verbreitet. In Analogie zu der gerade für die α-Helix beschriebenen alternativen Nomenklatur hat sie 3 Reste pro Helixwindung in einem 10-Atom-Ring.

Die π-Helix ist noch seltener. Es ist eine breitere Helix mit 4,6 Resten pro Windung.

Ein Vergleich der drei findet sich in diesem Proteopedia-Artikel , dem ich die folgende Abbildung entnommen habe.

Es gibt auch die Kollagen-Tripelhelix , die jedoch spezifisch für Kollagen ist, während die anderen allgemeine Beispiele für Sekundärstrukturen sind, die in vielen Proteinen zu finden sind.

Standardnomenklatur

In diesem Bereich der Molekularbiologie gibt es keinen „vollständigen wissenschaftlichen Namen“. Namen werden in der Regel durch inoffizielle Vereinbarungen standardisiert, wenn Mehrdeutigkeiten zu einem Problem werden. Andere Helices als die α-Helix sind nicht sehr bekannt, aber die Begriffe 3-10-Helix und π-Helix sind sicherlich häufiger als Helix-3 und Helix-5, was meiner Meinung nach eine rechnerische Bequemlichkeit gewesen sein könnte. Eine Internetsuche zeigt jedoch, dass für wissenschaftliche Zeitschriften 3 ₁₀ -Helix im Allgemeinen gegenüber 3-10-Helix oder 3(10)-Helix bevorzugt wird, wobei letztere möglicherweise die Arbeit in einer Nur-Text-Umgebung oder die Textverarbeitungs- oder HTML-Einschränkungen von Autoren widerspiegeln .