Transmembranprotein: Bildet das Signalpeptid immer eine Schleife?

Ich denke, vielleicht könnte ein Bild helfen, siehe auch einige Vorlesungsunterlagen hier , wo ich die Bilder hergenommen habe: Kurz gesagt, wenn Sie eine ununterbrochene Kette haben, können Sie sie nur als Schleife durch ein Loch stecken, es sei denn, Sie beginnen an der ganz am Ende, und oft will man das gar nicht.

Signalsequenzen können sich überall auf dem Protein befinden. Dieser Teil ist der Teil des Peptids, der an die Translokatorpore in der Membran bindet. Dieser Teil muss gebunden bleiben, damit der Prozess fortgesetzt werden kann: Es ist nicht möglich, das wachsende Polypeptid einfach „durchzufüttern“, ohne es irgendwie zu sichern, und genau das tut die Signalsequenz, indem sie mit dem Translokon interagiert.

http://web.uconn.edu/mcb380/fig12-45a.GIF http://web.uconn.edu/mcb380/fig12-45b.GIF

Dieser Prozess ermöglicht auch alle Arten von Anordnungen: das Senden des gesamten Proteins oder nur des N- oder C-Endes oder das Vorhandensein mehrerer Signalsequenzen, um mehrere Transmembrandomänen zu erzeugen. Besonders im letzteren Fall gibt es wirklich keine andere Möglichkeit, als irgendwo eine Schleife zu bilden, es sei denn, Sie würden tatsächlich separate Polypeptide miteinander ligieren, was ziemlich chaotisch und schwierig wäre und zusätzliche spezialisierte Enzyme erfordern würde: viel komplizierter als eine schöne, ordentliche Schleife.