Was ist der strukturelle Unterschied zwischen Beta- und Gamma-Globinketten von Hb?

Hämoglobine sind Tetramere, die aus Paaren von zwei verschiedenen Polypeptiduntereinheiten bestehen. Die Zusammensetzung der Untereinheiten der Haupthämoglobine ist α2β2 (HbA; normales Hämoglobin für Erwachsene), α2γ2 (HbF; fötales Hämoglobin) und α2δ2 (HbA2; ein geringfügiges Hämoglobin für Erwachsene)

Die Gesamtzahl der Aminosäuren in der Beta-Kette und der Gamma-Kette ist gleich – 146. Die höhere Affinität von HbF zu Sauerstoff ist auf das Vorhandensein von Serin (in der Gamma-Kette) anstelle von Histidin (in der Beta-Kette) zurückzuführen, das seine Bindung mit 2,3-Bisphosphoglycerinsäure hemmt.

Ist dies der einzige Unterschied oder gibt es noch mehr solche Unterschiede in der Aminosäuresequenz?

Antworten (1)

Hier ist ein paarweises Sequenz-Alignment der menschlichen Hämoglobin-Beta- ( HBB ) und Gamma- ( HBG1 )-Ketten:

HBB_HUMAN          1 VHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLST     50
                     .|.|.|:|:.:|:|||||||::.|||.|||||||||||||||:|||:||:
HBG1_HUMAN         1 GHFTEEDKATITSLWGKVNVEDAGGETLGRLLVVYPWTQRFFDSFGNLSS     50

HBB_HUMAN         51 PDAVMGNPKVKAHGKKVLGAFSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVDP    100
                     ..|:||||||||||||||.:..|.:.|||:||||||.|||||||||||||
HBG1_HUMAN        51 ASAIMGNPKVKAHGKKVLTSLGDAIKHLDDLKGTFAQLSELHCDKLHVDP    100

HBB_HUMAN        101 ENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH    146
                     |||:|||||||.|||.||||||||.|||::||:|..||:||:.:||
HBG1_HUMAN       101 ENFKLLGNVLVTVLAIHFGKEFTPEVQASWQKMVTAVASALSSRYH    146

Sie können die Substitution H143S (oder S143H?) sowie viele mehr sehen.