Hämoglobine sind Tetramere, die aus Paaren von zwei verschiedenen Polypeptiduntereinheiten bestehen. Die Zusammensetzung der Untereinheiten der Haupthämoglobine ist α2β2 (HbA; normales Hämoglobin für Erwachsene), α2γ2 (HbF; fötales Hämoglobin) und α2δ2 (HbA2; ein geringfügiges Hämoglobin für Erwachsene)
Die Gesamtzahl der Aminosäuren in der Beta-Kette und der Gamma-Kette ist gleich – 146. Die höhere Affinität von HbF zu Sauerstoff ist auf das Vorhandensein von Serin (in der Gamma-Kette) anstelle von Histidin (in der Beta-Kette) zurückzuführen, das seine Bindung mit 2,3-Bisphosphoglycerinsäure hemmt.
Ist dies der einzige Unterschied oder gibt es noch mehr solche Unterschiede in der Aminosäuresequenz?
Hier ist ein paarweises Sequenz-Alignment der menschlichen Hämoglobin-Beta- ( HBB ) und Gamma- ( HBG1 )-Ketten:
HBB_HUMAN 1 VHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLST 50
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HBG1_HUMAN 1 GHFTEEDKATITSLWGKVNVEDAGGETLGRLLVVYPWTQRFFDSFGNLSS 50
HBB_HUMAN 51 PDAVMGNPKVKAHGKKVLGAFSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVDP 100
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HBG1_HUMAN 51 ASAIMGNPKVKAHGKKVLTSLGDAIKHLDDLKGTFAQLSELHCDKLHVDP 100
HBB_HUMAN 101 ENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH 146
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HBG1_HUMAN 101 ENFKLLGNVLVTVLAIHFGKEFTPEVQASWQKMVTAVASALSSRYH 146
Sie können die Substitution H143S (oder S143H?) sowie viele mehr sehen.