Ich habe Tyrosin gesehen, das in einigen Lehrbüchern aufgrund seines aromatischen Rings als hydrophobe Aminosäure und in anderen Lehrbüchern aufgrund seiner Hydroxylgruppe als hydrophil eingestuft wurde. Wie funktioniert Tyrosin tatsächlich in einem Peptid unter physiologischen Bedingungen (wässriges polares Medium und pH ~ 7)?
Die Antwort auf diese Frage ergibt sich aus einer Untersuchung der Struktur von Tyrosin – oder genauer gesagt des Tyrosylrests, wie er in Proteinen vorkommt, dem Anliegen der Frage:
Es hat sowohl hydrophobe als auch hydrophile Eigenschaften und kann abhängig von den Umständen beide Verhaltensweisen zeigen.
Der Ring ist aromatisch und hydrophob, aber der Hydroxylsubstituent ist hydrophil.
Es ist wichtig, nicht zu versuchen, Dinge in starre Klassifizierungen einzuordnen, die möglicherweise nicht für sie geeignet sind. In der Tat sollte man sich fragen, wie nützlich eine bestimmte Klassifikation unter allen Umständen ist, und sich ihrer Grenzen bewusst sein.
Die klassische Veranschaulichung der Bedeutung dieser dualen Eigenschaften von Tyrosin findet sich in Perutz' Beschreibung der Unterschiede zwischen den Oxy- und Desoxystrukturen von Hämoglobin, wo die Oxygenierung des Häms die Bewegung von Tyrosin aus dem hydrophoben Inneren des Proteins in das hydrophile bewirkt auftauchen. Diese Bewegung ist mit dem Aufbrechen von Ionenbindungen zwischen den Untereinheiten bei der Gesamtänderung der Quartärstruktur verbunden:
(Dies ist eine modifizierte Version von Abb. 3 des Originals, das vor vielen Jahren zu Lehrzwecken erstellt wurde. Die Schlangenlinie ist eine Cartoon-Darstellung der Polypeptidkette der α-Untereinheit von Hämoglobin zwischen His-F8 und dem C-terminalen Arg Rest. Der Übersichtlichkeit halber ist der vorhergehende Bereich nicht gezeigt, aber seine Fortsetzung ist durch eine Pfeilspitze gekennzeichnet.)
Tyrosin (Tyr oder Y, 4-Hydroxyphenilalanin) wird normalerweise als polare Aminosäure bezeichnet, weil seine Hydroxylgruppe (polar ist ziemlich hydrophil) ist, aber es gibt einen Haken mit dem Benzolring und den gestapelten Pi-Pi-Wechselwirkungen.
So viele Autoren setzen dieses aa einfach in die "Mitte". Aber der andere Teil Ihrer Frage ist viel komplizierter.
Zunächst müssen Sie wissen, dass sich Aminosäuren wie Zwitterionen verhalten können . Grundsätzlich ist dies ein Zustand, in dem Aminogruppen und Karboxylgruppen in Aminosäuren gleichermaßen gekennzeichnet sind. Dieser Zustand beschreibt den isoelektrischen Punkt , der den Wert Ph hat, wobei die Aminosäure als Zwitterion auftritt. Der isoelektrische Punkt von Tyr ist 5,66 Ph. In 7 Ph wird es also sowieso geladen.
Kurze Zusammenfassung der Chemie: Tyrosin ist eine polare Aminosäure, die bis zu bestimmten Bedingungen hydrophil oder hydrophob ist.
Für die biologische Verwendung ist Tyrosin gut geeignet für die Phosphorylierung und andere Modifikationen der -OH-Gruppe am C4-Benzenring. Aber grundsätzlich hängt es von den Umständen ab, wie sich Tyrisyl in Peptiden verhält.
L.Diago
Kanadier