Verschiedene Animationen im Internet zeigen das Motorprotein Kinesin, das sich in einer Zelle bewegt. Ist das eine Annäherung? Wie passiert das und (basierend auf welchen physischen Beweisen) woher wissen wir, dass es so "geht"?
https://www.youtube.com/watch?v=y-uuk4Pr2i8
Da Sie die Kinesine als Beispielklasse für Motorproteine gewählt haben, bleibe ich auch bei ihnen. Im Allgemeinen sind die Bewegungsmechanismen von Kinesinen gut untersucht, und die allgemeine Struktur von Kinesinproteinen, d. h. einem Dimer, ist durch Kristallographie bekannt (siehe Kull et al. (1996) für die Strukturveröffentlichung).
Schon vorher war die Bewegung einzelner Kinesinmoleküle in diskreten Schritten von ca. 8 nm wurde von Svoboda et al. (1993) . Um einzelne Moleküle aufzulösen, verwendeten sie optische Trapping-Interferometrie ( weitere Informationen finden Sie in diesem praktischen Leitfaden zum optischen Trapping der Princeton University). Schnitzer und Block (1997) konnten vier Jahre später zeigen, dass für jeden Schritt von ca. 8 nm von einem Kinesinmolekül wird ein ATP hydrolysiert. Visscher et al. (1999) verwendeten Molekularkraftklemmen , um ATP- und lastabhängige Eigenschaften einzelner Kinesinmoleküle zu untersuchen.
Bisher scheint es so zu sein, dass Kinesine sich durch einen „Hand-auf-Hand“-Mechanismus bewegen: Yildiz et al. (2004) markierten einzelne Köpfe von Kinesin-Dimer-Molekülen mit einem Fluorophor und stellten fest, dass ihre Daten mit einem Schritt von ca. 17 nm gefolgt von einem Schritt von ca. 0 nm, was anzeigt , dass sich die beiden Dimer-Zeiger abwechselnd bewegen .
Siehe auch die Übersicht von Hirokawa et al. (2009) für einen allgemeinen Überblick über die Kinesin-Bewegung.
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