Der genetische Code ist redundant, es gibt 20 Aminosäuren für 64 mögliche Nukleotidkombinationen (Triplett-Codons). Daher werden einige Aminosäuren von mehreren unterschiedlichen Codons codiert. Während Leucin von 6 Codons codiert wird, wird Tryptophan nur von einem Codon codiert.
[Mir ist bewusst, dass der Satz von Codons, die für eine bestimmte Aminosäure kodieren, eher gleich aussieht als zufällig. Normalerweise ist es nur die letzte Base, die die Aminosäure nicht beeinflusst, die kodiert wird.]
Ich glaube daher nicht, dass der genetische Code vollständig dadurch erklärt werden kann, dass „er beim ersten Mal zufällig so aufgetreten ist“ (bei der Entstehung des Lebens oder beim letzten universellen gemeinsamen Vorfahren) „und sich nie geändert hat“.
Also, meine Fragen sind:
Warum werden einige Aminosäuren von mehreren Codons codiert, während andere nur von einem oder zwei codiert werden?
Warum genau wird Methionin nur von einem Codon – AUG – kodiert, das auch als Startsignal dienen muss?
Im Allgemeinen, wie (durch welche Mechanismen, Selektionsdruck) hat sich der genetische Code entwickelt, um dieses Muster von Redundanzen zu ergeben?
Diese Frage ist eng verwandt, und der faszinierende Link von @JohnSmith ist eine gute Lektüre.
Kurz gesagt, mit einem System aus vier Basen und einer Codongröße von 1 erhält man vier mögliche Aminosäuren. Blödes System. Eine Codongröße von 2 ergibt 16. Nicht zu schäbig, aber nicht viel Platz für Wachstum und nicht genug für diese 20 Aminosäuren. Codons der Größe 3 ergeben 64 – viel Platz zum Arbeiten und es deckt alle Ihre vorhersehbaren Aminosäuren ab, und noch einige mehr, ohne zu verschwenderisch zu sein.
Die als Entartung bekannte Redundanz ist ziemlich einfach. Es gibt Raum für Erweiterungen, und jede Redundanz/Entartung verringert nur die Wahrscheinlichkeit von Fehlern. Das ist ein großer Vorteil. Bei manchen Aminosäuren reichen die ersten beiden Basen aus. Diese dritte Position kann sehr tolerant gegenüber Mutationen sein, was für Organismen sehr vorteilhaft ist. Es scheint noch feiner abgestimmt zu sein, da Redundanz oft nicht nur die Mutationswahrscheinlichkeit verringert, sondern auch den Schaden verringert, der verursacht wird, wenn eine Base mutiert. Der Austausch eines hydrophoben AA gegen ein anderes hydrophobes führt mit geringerer Wahrscheinlichkeit zu einer abweichenden Proteinfunktion, und alles mit einem Uin der Mitte ist wahrscheinlich hydrophob. Praktisch! Ich möchte auch anmerken, dass, obwohl es keine perfekte oder sogar signifikante Korrelation ist, die populäreren Aminosäuren dazu neigen, mehr Redundanz zu bekommen; Tryptophan ist traditionell das am wenigsten verbreitete AA.
Schließlich gibt es noch ein paar nicht-proteinogene Aminosäuren , also, wie die verlinkte Frage/Antwort oben zeigt, wird es vielleicht in Zukunft mehr Aminosäuren geben.
Es scheint, dass doppelte Codons die Übersetzung robuster und widerstandsfähiger gegen Fehlinterpretationen machen. Es gibt vier Theorien, die die Existenz doppelter Codons erklären:
Sie schließen sich nicht gegenseitig aus und das Papier „Ursprung und Entwicklung des genetischen Codes: Das universelle Rätsel“ versucht, sie in Einklang zu bringen:
Die mathematische Analyse der Struktur und möglicher evolutionärer Verläufe des Codes zeigt, dass er sehr robust gegenüber translationalem Fehllesen ist, aber es gibt zahlreiche robustere Codes, sodass sich der Standardcode potenziell aus einem zufälligen Code über eine kurze Folge von Neuzuweisungen von Codon-Serien entwickeln könnte. Daher könnte ein Großteil der Evolution, die zum Standardcode führte, eine Kombination aus eingefrorenem Zufall und Selektion zur Fehlerminimierung sein, obwohl Beiträge aus der Koevolution des Codes mit Stoffwechselwegen und schwachen Affinitäten zwischen Aminosäuren und Nukleotidtripletts nicht ausgeschlossen werden können. Solche Szenarien für die Code-Evolution basieren jedoch auf formalen Schemata, deren Relevanz für die tatsächliche Ur-Evolution ungewiss ist.
Nach meinem Verständnis ist die Idee, dass Codons durch Auswahl nach physikalisch-chemischen Eigenschaften entsprechender Aminosäuren gruppiert werden, sodass eine zufällige Mutation von einem Nukleotid die Eigenschaften oder eine entsprechende Aminosäure nicht zu dramatisch verändern würde.
Einige Elemente der Antwort auf Ihre Frage.
Zuerst etwas zur tRNA-Frequenz. Selbst wenn es sechs Codons für eine bestimmte Aminosäure gibt, sind sie nicht äquivalent, da einige reichlich vorhandener tRNA entsprechen, während andere sehr geringer tRNA entsprechen. Dies hat einen erheblichen Einfluss auf die Übertragungsgeschwindigkeit, da die Übertragung auf Neben-tRNA dramatisch verlangsamt wird (während das Ribosom auf die richtige tRNA wartet). Dies kann sehr wichtige Auswirkungen auf die Faltung von Proteinen haben (siehe zum Beispiel dieses Papier: http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0002189 ). Mehrere Codons für gemeinsame Aminosäuren zu haben, kann tatsächlich auch eine starke Feinabstimmung für die Faltung von Proteinen sein.
Zweitens, da in einigen Fällen (Spleißen, Selenocystein-Insertion, was sonst?) die Sekundärstruktur der produzierten mRNA extrem wichtig ist, müssen die Organismen in der Lage sein, die Sequenz der RNA zu optimieren, um Raum dafür zu lassen, und das kann passieren passieren nur, wenn es viele Aminosäuren gibt, für die Spielraum besteht, um die produzierte mRNA-Sequenz zu optimieren.
Drittens ist es falsch, dass der genetische Code universell ist. Es gibt einige Entwicklungen des genetischen Codes, siehe zum Beispiel den speziellen Fall von Methionin in Mitochondrien: http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0802779105 .
adam.r
David