Typen der Enzymkinetik?

In Vorlesungen haben wir die Enzymkinetik von Michaelis Menten diskutiert, aber aus den Vorlesungen war klar, dass dies nicht die einzige Art von Kinetik war.

Nachdem ich mich damit befasst habe, habe ich Enzyme gefunden, die eine sigmoide Kurve ergeben, die die anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit mit der Substratkonzentration in Beziehung setzt.

Also bis jetzt habe ich:

  1. Michaelis Menten Kinetik

Wofür ich denke, die einzigen Bedingungen sind, dass die Enzymreaktion folgt

Geben Sie hier die Bildbeschreibung ein

und das Enzym nicht mehr als ein Substratmolekül bindet (nicht allosterisch bindet)

  1. „sigmoidale“ Kinetik

Wenn das Enzym ein allosterisches Enzym ist und die Bindung von mehr Substrat an das Enzym die Affinität des Enzyms für das Substrat erhöht.

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Sind dies die einzigen zwei Hauptarten der Enzymkinetik?

Da die Abbildung, die Sie reproduzieren, aus dem Artikel über "Enzyme Kinetics" auf Wikipedia zu stammen scheint, haben Sie dort nicht den Abschnitt über Multi-Substrat-Kinetik gesehen?

Antworten (1)

Das Problem mit Michaelis-Menten-Kurven ist, dass sie nur einen Weg annehmen, über den das Enzym wirken kann. Wenn ein Enzym also mehrere Wege hat, versagen die Annahmen. Ein Beispiel hierfür ist die Monoaminoxidase (Ramsay, RR, Olivieri, A. & Holt, A. An Improved Approach to Steady State Analysis of Monoamine Oxidases. J. Neural Transm. 118, 1003–1019 (2011).) Dies Papier hat die enzymspezifische Kinetik für Monoaminoxidase - die Entwicklung der Modelle ist unglaublich kompliziert, aber wenn Sie sich die Gleichungen ansehen, können Sie sehen, dass es mehrere Wege gibt.

Sie setzen auch nur ein Substrat voraus, sodass bei Reaktionen mit mehreren Substraten die Kinetik als solche modifiziert werden muss. Die Mechanismen dafür sind: Ping-Pong, ternär geordnet und zufällig, die sich alle auf die Kinetik auswirken. Wenn angenommen wird, dass sich die Konzentration des Zwischenkomplexes nicht mit der Zeit ändert, dann ist ein anderes Modell, das Briggs-Haldane-Modell, bekannt als quasistationäre Kinetik.

Dann gibt es die kinetischen Modelle für die Hemmung. Davon die Michaelis menten, bei denen die Kinetik je nach Bindungsart der Inhibitoren variiert. Aber wie aus dem obigen MAO-Papier ersichtlich, kann es in Abhängigkeit von den Wegen und Bindungsaffinitäten variieren. Wenn ein Enzym irreversibel ist, dann unterscheidet sich auch die Kinetik (Mcdonald, AG & Dublin, TC Enzymes : Irreversible Inhibition. 1–17 (2012). doi:10.1002/9780470015902.a0000601.pub2).

Es ist auch erwähnenswert, dass es besser ist, die nichtlineare Regression zur Analyse der Kinetik zu verwenden, da eine Linearisierung der Daten zu Berechnungsfehlern führen kann (obwohl dies zugegebenermaßen die einfachere und klarere Option ist).

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