Warum sind enzymkatalysierte Reaktionen bei geringerer Substratkonzentration langsamer?

Alan Boyds Antwortdeckt die mechanistischen Aspekte ziemlich gut ab, aber es gibt einen anderen Aspekt, den er nicht ganz berührt hat - was auf molekularer Ebene vor sich geht. Um dies zu verstehen, müssen Sie über die tatsächlichen Bedingungen der Reaktion nachdenken: Wenn sie nicht in einer Zelle stattfindet, was direkte biochemische Reaktionen der Art, von der Sie sprechen, fast nie sind, dann sind das Enzym, das Substrat und das Produkt alle in einer bestimmten Konzentration herumschwimmen. Die enzymatische Reaktion läuft gut ab, und da die Substratbindungstasche freigesetzt wird, wenn das Produkt vom Enzym dissoziiert und wegdiffundiert, kann ein anderes Substratmolekül seinen Platz einnehmen und die nächste Reaktion stattfinden. Dies ist die Situation bei Ihrem 2 mmol [Substrat]-Niveau. Mit 50 mmol ist die Substratkonzentration viel höher,

In Bezug auf die Michaelis-Menten-Kinetik erreicht die Rate niemals die maximale Rate:

$v = V_{max} \times \frac{S}{K_m + S}$

wo$S$ist die Substratkonzentration. Beachten Sie, dass jedoch groß$S$ist der Begriff in der unteren Zeile ($K_m + S$) wird größer sein als$S$, Also$v$wird kleiner sein als$V_{max}$.

Man kann sich das im Sinne des Bindungsgleichgewichts zwischen Enzym und Substrat vorstellen:

$E + S \leftrightarrow ES$

Da es sich um ein Gleichgewicht handelt, kann es nie ganz auf der rechten Seite liegen.

Deshalb$V_{max}$wird immer durch Extrapolation ermittelt. In der Praxis müssten Ihre Messungen bei sehr hohen Substrat:Enzym-Konzentrationen natürlich sehr genau sein, um den Unterschied zu sehen: wenn$S$ist$100 \times K_m$Sie sehen einen Unterschied von 1%. In Ihrem hypothetischen Beispiel erwähnen Sie nicht, was der Wert ist$K_m$ist.