Während der intrazellulären Proteinsynthese werden alle Proteine von freien Ribosomen im Zytoplasma hergestellt, und einige, aber nicht alle Ribosomen (diejenigen, die Membran- oder sekretorische Proteine herstellen) bewegen sich zum endoplasmatischen Retikulum (ER) und heften sich während der Translation daran an (Co-Translation genannt). Transport).
Warum werden Proteine, die ins Äußere der Zelle exportiert werden, nicht direkt im ER hergestellt? Welche Funktion hat ER bei der intrazellulären Proteinsynthese? Was ist der Zweck des kotranslationalen Transports?
Warum werden Proteine, die ins Äußere der Zelle exportiert werden, nicht direkt im ER hergestellt? Welche Funktion hat ER bei der intrazellulären Proteinsynthese? Was ist der Zweck des kotranslationalen Transports?
Wir sprechen hier von einer eukaryotischen Zelle. Sobald die mRNA synthetisiert ist, muss sie sich aus dem Zellkern in das Zytoplasma bewegen. Bei ihrem Austritt erkennt SRP (Signal Recognition Particle) spezifische Signalsequenzen in der mRNA und bildet einen Komplex mit dieser mRNA.dann zielt der SRP-Komplex auf ER-Membranproteine für den cotranslationalen Transport ab.
Wenn die sekretorischen Proteine nicht in das ER verschoben werden, würden keine Disulfidbindungen aus Cysteinresten gebildet werden. Denn die für diesen Vorgang notwendigen Enzyme finden sich ausschließlich im ER (nämlich PDI und ERO1).
Außerdem müssen diese sekretorischen Proteine oft glykosyliert werden, um ihre Wirkung korrekt auszuführen. Die Enzyme befinden sich im ER.
Außerdem glaube ich, dass diese sekretorischen Proteine später aggregieren und abgebaut werden, wenn sie nicht in das ER transportiert werden.
Ich weiß nicht, WARUM dieser Prozess so existiert. Das ist Evolution und es geht nur um Anpassung an die Umwelt und nicht unbedingt auf rein logischen Gründen.
Weiterführende Literatur: Molecular Cell Biology Lodish et al., 8. Ausgabe, Abschnitte 13-1 und 13-3. Siehe außerdem: Protein-Translokation durch biologische Membranen , Targeting von Proteinen zu Membranen: Struktur des Signalerkennungspartikels Posttranslationale Translokation Bezüglich Ero1 und DPI Bildung und Übertragung von Disulfidbindungen in lebenden Zellen
Die sekretierten Proteine werden nicht im ER hergestellt, da Ribosomen nicht in das ER gelangen können. Sogar einzelne ribosomale Untereinheiten sind viel größer (mindestens 10-mal größer im Volumen, wenn nicht hundertmal größer) als ein typisches Protein, so dass es viel einfacher ist, das von den Ribosomen produzierte Protein über die ER-Membran zu translozieren als zu translozieren die Ribosomen selbst. Auch das entstehende Protein muss bei der Translokation zumindest teilweise entfaltet werden.
Dabei wird nicht einmal berücksichtigt, dass die mRNAs ebenfalls transloziert werden müssten, wenn die Ribosomen sie in der Notaufnahme übersetzen würden. Die mRNA ist wiederum ein Vielfaches der Masse des Proteins (ein Nukleotid ist ~ 3-4 Aminosäuren "wert" an Masse, und es sind mindestens 3 Nukleotide pro Aminosäure kodiert, mehr, wenn Sie die nicht übersetzten Regionen hinzufügen).
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