Was ist die aktive Stelle (nicht die Metallbindungsstelle) von Tyrosinase und anderen Monooxygenasen/Oxidoreduktasen?
Benutzer31285
Auf https://www.uniprot.org/uniprot/P07524 wird Tyrosinase als Monophenol-Monooxygenase dargestellt. Die UniProt-Datenbank zeigt jedoch nur dann eine Metallbindungsstelle (Kupfer), wenn vermutet wird, dass es eine tatsächliche aktive Stelle gibt, die die Reaktionen ausführt, außer der Metallbindungsstelle. Gibt es Hinweise, um das eigentliche reaktionsaktive Zentrum einer Monooxygenase zu finden? Bitte geben Sie die Quellen an, falls vorhanden.
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Benutzer37894
Tyrosinase verwendet zwei Kupferionen als Cofaktoren. Die Kupferbindungsstelle ist die aktive Stelle des Enzyms.
Das aktive Zentrum der Kristallstruktur von Tyrosinase aus Streptomyces sp. (PDB-Code: 3AWT ) ist unten dargestellt. Beachten Sie die beiden Kupferionen (koordiniert durch Histidin-Aminosäurereste im aktiven Zentrum) und ein Sauerstoffatom (eines Wassermoleküls), das an die Kupferionen gebunden ist:
Matobaet al. (2011) J. Biol. Chem. 34: 30219–30231 .
Die Cu(II)-getränkte Kristallstruktur von Tyrosinase ... besitzt zwei Kupferionen in ihrem katalytischen Zentrum.
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