Welche Bedeutung hat Cystein in einer Proteinsequenz?

Was kann ich schlussfolgern, wenn ich einen hohen Prozentsatz an C aus einer Proteinsequenz erhalte?

Eine hochstabile Struktur, die wahrscheinlich im extrazellulären Raum zu finden ist.

Cystein kann mit einem anderen Cystein eine Disulfidbindung eingehen . Cystein kann als einzelnes Cystein gefunden werden, wird aber oft mit einem anderen Cystein in der Tertiärstruktur gepaart, um diese Bindungen zu bilden.

Disulfidbindungen spielen eine wichtige Rolle bei der Proteinfaltung und -stabilität (60 kcal/mol im Vergleich zu etwa 1 und 5 kcal/mol für eine Wasserstoffbrücke, abhängig von der Umgebung). Bemerkenswerterweise werden Cysteindisulfidbindungen normalerweise nur in extrazellulär sezernierten Proteinen verwendet, da sie im Zytoplasma instabil sind.

Nehmen Sie als Beispiel die Struktur 2ksk. Sehen Sie sich an, wie die Struktur durch Cysteine ​​zusammengehalten wird, die in der Sequenz entfernt sind. Wenn Sie Cysteine ​​in einer Sequenz sehen, erwarten Sie eine interessante Faltung!

Der Cartoon wechselt von Blau zu Rot, während Cysteine ​​mit Stäbchen und die SS-Bindungen in Gelb dargestellt werden.

Nebenbemerkung, sie sind wie SSBONDin der PDB kommentiert.

Cystein ist eine der beiden schwefelhaltigen Aminosäuren, aber weitaus wichtiger als die andere (Methionin) aufgrund seiner reaktiven Sulfydryl- oder Thiolgruppe (-SH). Die Sulfydrylgruppe kann durch keine andere Aminosäure substituiert oder ersetzt werden. Die Bedeutung dieser Gruppen beruht auf der Tatsache, dass sie an der Bildung von Disulfidbindungen beteiligt sind, der bedeutendsten Quervernetzung in der Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen. Da Methionin hydrophober als Cystein und sterisch groß ist, wirkt es weniger reaktiv und nimmt nicht an der Disulfidbildung teil. Cystein kann leicht oxidiert werden (oxidative Faltung), um Cystin (zwei Cysteine, die durch eine Disulfidbindung gebunden sind) über Interketten- und Intrakettenbindung zu bilden. Die Bindung ist kovalent und verleiht der gesamten Proteinstruktur Stabilität im Vergleich zur H-Bindung (Energiedisulfidbindung – 60 kcal/mol, H-Bindung - 1-5 kcal/mol je nach Umgebung). Daher ist die zum Aufbrechen von Disulfidbindungen erforderliche Energie viel zu hoch als bei anderen kovalenten Bindungen. Daher ist die Stabilität eines Proteins umso höher, je mehr Disulfidbindungen es hat.