Kälteanpassung in Proteinen auf Sequenz- und Strukturebene

Bei der Suche nach Kälteanpassung in einzelligen Eukaryoten wurde nicht viel Arbeit gefunden. Meistens liefert auch die allgemeine sequenzvergleichende Sequenzanalyse zwischen marinen Mesophilen und Psychrophilen keine eindeutigen Ergebnisse. Wenn ich vorhabe, auf struktureller Ebene zu studieren (Homologiemodellierung), bekomme ich Antworten? Welche Art von Parametern kann ich untersuchen? Von welchen Proteinen abgesehen von Eisbindungs- oder Frostschutzproteinen wird erwartet, dass sie eine Kälteanpassung bereitstellen, da IBP und AFP nicht durch Sequenzvergleich gefunden werden können. Kann man dazu ein paar Ideen geben?

Danke

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Es gibt Forschungsgruppen, die genau an dieser Frage arbeiten; Verständnis der Kälteadaptation bei Enzymen. Sie können darüber in mehreren Artikeln wie „ Berechnung der Kälteadaption des Enzyms “ oder „ Molekularstrukturelle Basis für die Kälteadaptation der psychrophilen β-Glucosidase BglU in Micrococcus antarcticus “ oder „ Spezifische Aminosäuren, die für die Kälteadaptation verantwortlich sind“ nachlesen Micrococcus antarcticus β-Glucosidase BglU '

Auf einer allgemeinen Ebene gibt es mehrere strukturelle Merkmale, die typischerweise gefunden werden. Sie sind normalerweise viel flexibler (dh weniger Salzbrücken und andere derartige stabilisierende Bindungen). Die Flexibilität ergibt sich daraus, dass weniger starke Bindungen zwischen und innerhalb der Polypeptidkette vorhanden sind und sogar ungeordnete Regionen enthalten sind. Die Flexibilität bedeutet auch, dass sie normalerweise viel weniger stabil und schwieriger zu handhaben sind. Sie sind industriell interessant, da die Entwicklung von Enzymen, die bei niedrigen Temperaturen arbeiten können, die Kosten für laufende Reaktionen senken kann. Dies ist im Wesentlichen ein Schritt in Richtung einer grüneren Industrie. Es gibt auch Spekulationen über verschiedene Verhältnisse und Häufigkeit der Aminosäuretypen und wo sie sich befinden. Sie müssten Artikel über bestimmte Proteine ​​lesen, um dies zu untersuchen.

Aus praktischer Sicht werden kälteadaptierte Enzyme üblicherweise aus arktischen Mikroorganismen isoliert und im Labor charakterisiert - um ihre Temperaturtoleranz zu bestimmen. Die Struktur solcher Enzyme wird dann (nach viel Arbeit) gelöst und bildet die Grundlage für das Verständnis der Kälteanpassung.

Um die Frage genauer zu beantworten, nein, es ist nicht realistisch zu wissen, ob etwas kälteangepasst ist, indem man sich die Proteinsequenz (allein) ansieht, dies muss experimentell im Labor bestimmt werden. Wenn das Protein jedoch von einem kälteangepassten Organismus stammt (typischerweise arktische Bakterien), gibt es Gründe anzunehmen, dass es kälteangepasst ist, bevor Sie es im Labor testen. Sie können auch etwas Bioinformatik (z. B. Explosionssuche) anwenden, um festzustellen, ob es sich um kälteangepasste Proteine ​​handelt. Wenn diese spezifische Art von Protein, die Sie betrachten, gut untersucht ist, können Sie auch versuchen, Homologiemodelle zu erstellen und zu sehen, ob sie strukturell ähnlich zu kälteangepassten Verwandten sind oder ob sie strukturell ähnlicher zu ihren mesophilen oder sogar thermophilen sind Gegenstücke. Dies ist jedoch sehr spekulativ,