Was ist eine detaillierte chemische Erklärung für die Beschreibung, wie ein Enzym die Aktivierungsenergie einer Reaktion senken kann?

Wenn Sie eine solide Begründung liefern können, die die Tertiärstrukturen von Proteinen berührt und nicht viel Fachjargon der fortgeschrittenen Chemie verwendet, könnte dies wirklich hilfreich sein, insbesondere für einen Einführungsstudenten in Biologie. Ich denke, mein Problem ist, dass die Aktivierungsenergie durch ein Enzym gesenkt wird, und ich weiß, wie es in den Gibbs-Diagrammen für freie Energie aussieht. Ich denke jedoch, dass ich dies als Axiom genommen habe, und ich bin mir nicht wirklich sicher, warum.

Hast du den Wiki-Artikel gelesen ? Was genau verstehst du nicht? Wie sollen wir eine detaillierte chemische Erklärung liefern, ohne fortgeschrittenen Chemiejargon zu verwenden? Sie müssen Ihre Frage bearbeiten und genau erklären , was Sie wissen und wo genau Sie stecken bleiben. Andernfalls kann diese Frage als Verstoß gegen unsere Hausaufgabenrichtlinie geschlossen werden . Unter „ Hausaufgaben “ wird jede akademische oder andere Aufgabe, Prüfungsvorbereitung oder Aufgabe verstanden, die in Bezug auf eine Klasse, ein Bildungsumfeld oder Selbstlernen gestellt wird.
Nehmen Sie ein Stück Holz und legen Sie es auf eine rutschige Oberfläche. Nehmen Sie nun eine Säge und versuchen Sie, ohne das Holzstück festzuhalten, durch das Holz zu sägen. Ein Großteil der Energie wird wahrscheinlich durch das Herumrutschen des Bretts verbraucht, und Sie werden viel Ihrer eigenen Energie aufwenden, wenn Sie versuchen, das Holz ohne großen Erfolg zu schneiden. Nehmen Sie nun das Holz und befestigen Sie es sicher zwischen zwei Klemmen, wie auf einer Werkbank. Verwenden Sie nun die Säge und schneiden Sie das Holz durch. Die gesamte Energie, die Sie aufwenden, wird auf den Schneidvorgang übertragen und nicht verbraucht, da sich das Holz nicht bewegen kann. Die Klammern halten es an Ort und Stelle
Die Klammern sind wie das Enzym. Sie bieten einen effizienteren Weg, um die Reaktion zu katalysieren. Genauso wie die Klemmen jeden Ihrer Züge mit der Säge effizienter machen als der exakt gleiche Zug, wenn sich das Holz auf der rutschigen Oberfläche frei bewegen könnte.
Schöne Beschreibung @AMR :) Als Add-On binden Enzyme mit mehreren Substraten diese Substrate oft und bringen sie so nahe aneinander, dass es eine nahezu perfekte 3D-Bestätigung ist, um die Bindung / den Bruch chemischer Bindungen herzustellen.
Ich habe für das Schließen gestimmt, weil " ein Enzym " zu weit gefasst ist. Es gibt viele Enzyme, die Reaktionen auf verschiedene Weise katalysieren können.
Ich denke nicht, dass dies geschlossen werden sollte. Es kann ziemlich einfach beantwortet werden, und ich werde es vielleicht sogar in Zukunft tun.
@AliceD Danke ... Wenn das OP gesagt hätte, dass sie Biochemie nehmen, würde ich zustimmen, dass Enzyme nicht spezifisch genug wären, aber sie haben Intro Biology gesagt, was bedeutet, dass sie sich zu diesem Zeitpunkt des ersten Semesters möglicherweise in Kapitel 8 befinden von Campbell und sie haben wahrscheinlich nur mit dem grundlegenden Verständnis zu kämpfen, obwohl Campbell etwas mehr ins Detail geht, nehmen sie sehr weit gefasste Begriffe. Wir sind keine Academia SE, wo sie sich nur an Doktoranden und Berufstätige richtet, also denke ich nicht, dass sie geschlossen werden muss. Sie haben jedoch Recht, dass es viele Arten von Enzymen gibt.
@MattDMo Der Wikipedia-Artikel sagt nicht, wie Enzyme die Aktivierungsenergie senken. Tatsächlich ist es nicht einfach, mit einer einfachen Google-Suche eine Antwort auf diese Frage zu finden, und die meisten grundlegenden Biochemie-Lehrbücher erklären dieses Problem auch nicht richtig.
@WYSIWYG Die Wikipedia-Seite geht im Abschnitt Mechanismus nach den Dingen zur Substratbindung kurz darauf ein.
@canadianer ahh ja .. ist mir gerade aufgefallen. Aber ich denke, dass es vielen Menschen nicht ganz klar sein wird. So trivial ist das nicht. Also werde ich diese Frage nicht als Hausaufgabe betrachten.

Antworten (1)

HINTERGRUND

Wir sollten zuerst verstehen, was Aktivierungsenergie wirklich ist und was die Arrhenius-Gleichung bedeutet. Damit eine chemische Reaktion stattfinden kann, müssen Sie einige bestehende Bindungen aufbrechen, um neue Bindungen zu bilden. Das Brechen bestehender Bindungen verbraucht etwas Energie; mit anderen Worten, Sie müssen den Reaktanten in eine aktive Form überführen, die leicht eine Reaktion eingeht. Die dafür benötigte Energie nennt man Aktivierungsenergie.

Es ist wichtig zu beachten, dass die Aktivierungsenergie ein empirischer Begriff ist, da sie den Reaktionsmechanismus nicht wirklich berücksichtigt. Das obige Beispiel des Bindungsbruchs und der Neubildung kann auf viele Arten geschehen. Einige Mechanismen erfordern möglicherweise weniger Aktivierungsenergie als die anderen.

Die Arrhenius-Gleichung bezeichnet den Zusammenhang zwischen Reaktionsgeschwindigkeit und Aktivierungsenergie:

k = EIN e − E A R T

Wo k ist die Reaktionsgeschwindigkeitskonstante, EIN ist die Arrhenius-Konstante (eine beliebige Proportionalitätskonstante), E A ist die Aktivierungsenergie, R ist die universelle Gaskonstante und T ist die absolute Temperatur.

Diese Gleichung sagt Ihnen, dass die Reaktionsgeschwindigkeit mit zunehmender Aktivierungsenergie abnimmt und mit zunehmender Temperatur zunimmt.

Die Temperatur gibt die innere Energie des Systems an, dh die Bewegung von Molekülen. Die Kollision zwischen Molekülen ist für das Auftreten einer chemischen Reaktion unerlässlich, und eine erhöhte Temperatur erhöht die Wahrscheinlichkeit von Kollisionen (aufgrund der höheren Molekülbewegung).

Wie senken Enzyme die Aktivierungsenergie einer Reaktion?

Sie tun dies entweder, indem sie die Wahrscheinlichkeit einer Wechselwirkung zwischen den Reaktanten erhöhen oder die Reaktion umleiten, um einem anderen Mechanismus zu folgen, der eine niedrigere Aktivierungsenergie hat.

Wie Sie wissen, bindet das Enzym an die Reaktanten und bildet einen Komplex. Dies bringt die Reaktanten effektiv näher zusammen, wodurch die Wahrscheinlichkeit ihrer "Kollision" erhöht wird, was wiederum die Reaktionsgeschwindigkeit erhöht. Dies kann weiter auf die Ebene der molekularen Orientierung ausgedehnt werden. Die Analogie, die AMR in ihrem Kommentar vorstellt, ist großartig. Es ist einer der Mechanismen, durch die die freie Energie des Systems zunehmen würde – durch Verringerung der Entropie. Durch das Festklemmen des Substrats können seine reaktiven Gruppen den Co-Reaktanten ausgesetzt werden, wodurch die Reaktion schneller ablaufen kann.

Bei den meisten anderen Mechanismen der Enzymkatalyse reagieren die funktionellen Gruppen in der aktiven Stelle des Enzyms mit dem Substrat, um Zwischenprodukte zu bilden, und diese Zwischenprodukte, die eine niedrigere Aktivierungsenergie aufweisen, führen in Abwesenheit des Enzyms schneller zum Produkt als das Substrat.

Es ist zu beachten, dass dieser gesamte Katalyseprozess der eigentlichen Reaktion einige zusätzliche Schritte hinzufügt (Bindung, Bildung von Zwischenprodukten usw.). Der Katalysator wäre nur wirksam, wenn diese kombinierten Geschwindigkeiten immer noch schneller sind als die der unkatalysierten Reaktion.

Was ist eine detaillierte chemische Erklärung für die Beschreibung, wie ein Enzym die Aktivierungsenergie einer Reaktion senken kann?
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