Was inaktiviert Pepsin bei Säuglingen?

EDIT: Vielen Dank an @abukaj für den Hinweis auf den Fehler in meiner Antwort (und an @paracetamol für das Stellen einer so schönen Frage ). Ich schreibe meine Antwort um, um diesmal das (hoffentlich) richtige Hintergrundwissen einzubeziehen.

NEUE ANTWORT: Da @paracetamol und @AlanBoyd (in ihrer Antwort) auf den Mangel an glaubwürdiger Unterstützung für die Behauptung hinwiesen, dass Säuglinge Rennin/Chymosin produzieren, musste die vorherige Antwort, die die Verdauung von Kasein bei Säuglingen Chymosin zuschreibt, korrigiert werden. Schauen wir uns nun die anderen möglichen Kandidaten für Kasein an (oder genauer gesagt$\kappa$-Kasein) Verdauung bei Säuglingen.

Wie Martinet. Al. (2016) behaupten, dass Milchkasein einige bioaktive Rollen hat, wie z. B. die Bildung von Massen mit Kalzium und Phosphor ¹ . Außerdem haben Säuglingsmilchnahrungen meistens einen höheren Kaseingehalt als menschliche Muttermilch, wodurch erstere schwerer verdaulich ist als letztere. Zurück zum Verdauungspunkt, menschliche Muttermilch enthält bekanntermaßen viele Proteasen, darunter anionisches Trypsin, Elastase, Plasmin, Cathepsin und Kallikrein, während Prothrombin auch in menschlichem Kolostrum identifiziert wurde ² . Tatsächlich haben Ferranti et. Al. (2004) identifizierten auch Fragmente von Casein, die durch Plasminspaltung entstanden sind ³ . Chatterton et. Al. (2004) feststellen konnten$\beta$-Kasein nach 1 Stunde in vivo - Magenverdauung bei 8 Tage alten Säuglingen, aber nicht bei 28 Tage alten Säuglingen, was auf eine Steigerung der Verdauungskapazität der Säuglinge hinweist ⁴ . Dieser Anstieg kann der Entwicklung des Magensäureproduktionssystems bei den Säuglingen zugeschrieben werden. Für Neugeborene schlugen Nakai und Li-Chan (1987) vor, dass Pepsin C, auch Gastricsin genannt, Casein im pH-Bereich von 4–5 (dem niedrigsten pH-Wert, den Neugeborene erreichen können) hydrolysieren kann ⁵ . Die Pufferwirkung von Human- und Rindermilchproteinen erlaubt jedoch nicht, dass der pH-Wert des Magens den optimalen pH-Wert erreicht, der für die Aktivität von Pepsin A und Pepsin C erforderlich ist.

Wie wird Casein überhaupt von Säuglingen verdaut? Dies wird (bis zu einem gewissen Grad) von Chatterton et. Al. (2013), wonach der pH-Wert des Magens zwar nicht den optimalen pH-Wert für die Pepsinaktivität erreichen kann, aber für eine geringfügige anfängliche Verdauung von Muttermilchproteinen ausreicht. Dies bewirkt die Freisetzung von Glykomakropeptid, dem C-terminalen Teil von Casein. Die Kombination aus dieser Anfangsverdauung und dem Magen-pH-Wert nahe dem pI von Kaseinen (~ pH 4,6) verursacht eine Ausfällung von Kaseinen und eine Verlangsamung ihrer Verdauung. Die Kaseinpeptide hingegen werden in Plasma absorbiert, wo sie eine Reihe biologischer Aktivitäten zeigen, einschließlich Entzündungsmodulation und Blutdruckregulierung ⁶ .

Obwohl Säuglingen also Chymosin und ein voll ausgereiftes Verdauungssystem fehlen, wird dies durch eine Kombination von Proteasen in der Muttermilch und den langsameren Verdauungsprozess kompensiert, bis sich das Verdauungssystem der Säuglinge vollständig entwickelt hat.

Quelle

Verweise:

1. Martin CR, Ling PR, Blackburn GL. Überprüfung der Säuglingsernährung: Hauptmerkmale von Muttermilch und Säuglingsnahrung. Nährstoffe. 2016;8(5):279. Veröffentlicht am 11. Mai 2016. doi:10.3390/nu8050279

2. Dallas DC, Underwood MA, Zivkovic AM, Deutscher JB. Proteinverdauung bei Früh- und Reifgeborenen. J Nutr Disord Ther. 2012;2(3):112. doi:10.4172/2161-0509.1000112

3. Ferranti, Pasquale & Vittoria Traisci, Maria & Picariello, Gianluca & Nasi, Antonella & Boschi, Velia & Siervo, Mario & Falconi, Claudio & Chianese, Lina & Addeo, Francesco. (2004). Kaseinproteolyse in Muttermilch: Verfolgung des Musters des Kaseinabbaus und der Bildung potenzieller bioaktiver Peptide. Das Journal der Milchforschung. 71. 74-87.

4. Chatterton DEW, Rasmussen JT, Heegaard CW, Sørensen ES, Petersen TE. In-vitro-Verdauung neuartiger Milcheiweißbestandteile zur Verwendung in Säuglingsnahrung: Erforschung biologischer Funktionen. Trends in Lebensmittelwissenschaft und -technologie. 2004;15:373–383

5. Nakai, S. und Li-Chan, E. (1987) "Wirkung der Gerinnung im Magen von Säuglingen auf die Proteinverdaulichkeit von Milch", Food Structure: Vol. 3, No. 6: Nr. 2, Artikel 8.

6. Chatterton, DEW, Nguyen, DN, Bering, SB, & Sangild, PT (2013). Entzündungshemmende Mechanismen von bioaktiven Milchproteinen im Darm von Neugeborenen. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology, 45(8), 1730–1747

Milch enthält ein Protein namens Caesin, das im erwachsenen Körper nur mit Hilfe von Pepsin verdaut wird. Pepsin benötigt jedoch einen niedrigeren pH-Wert, um Caesin zu verdauen. Da Säuglinge hauptsächlich mit Milch ernährt werden und einen höheren pH-Wert haben, kann Pepsin Caesin in ihrem Körper nicht verdauen. Daher benötigen Säuglinge zu diesem Zweck ein Enzym namens Renin.