Wenn ich bedenke, dass ich ein Beugungsmuster eines Kristalls habe, wie würde ich die Auflösung einer Struktur in Angström berechnen? Wie unterscheidet sich dieser Wert von den Informationen, die ich durch den Beta-Faktor erhalten würde?
Mir ist bewusst, dass die Auflösung nach dem Braggschen Gesetz berechnet werden kann, aber wie liefert das Details für die gesamte Struktur?
Hallo, tut mir leid, das habe ich verpasst - nicht zu schwer für "Biologie"
Wenn Sie einen Proteinkristall (oder eigentlich jeden Kristall) in einem Röntgenstrahl betrachten, werden viele Punkte gestreut (Beugungsreflexe). Wenn Sie ein Bild der kristallinen Beugung in größeren Winkeln von der Mitte des Röntgenstrahls betrachten, werden die Reflexionen schwächer und schwächer und hören im Grunde nur auf, wenn die Wellenlänge kurz genug ist (in allen Kristallographie-Laboren ist es viel kurz - von 1,5 bis 0,9 Angström).
Die Auflösung wird durch den Streuwinkel bis zum letzten messbaren Punkt gekennzeichnet (Ästhetik kann hier variieren, aber hier gibt es wenig Abweichungen vom persönlichen Urteil). Sobald Sie den Streuwinkel haben, können Sie die Auflösung aus der Bragg-Streuungsgleichung berechnen:
lambda = 2d sin(theta)
was neu angeordnet wird, um nach 'd' aufzulösen
d = Lambda / 2 * Sin (Theta)
wobei Lambda die Wellenlänge der einfallenden Strahlung und Theta der Streuwinkel ist.
d = die scheinbare Breite des „Spalts“, der diese Reflexion mit der höchsten Auflösung verursachte, wird als „Auflösung“ des Röntgenstreuexperiments bezeichnet.
Es gibt einen Teil, der etwas knifflig ist, da Sie in dem typischen Diagramm , das die Bragg-Reflexion / -Streuung darstellt, den einfallenden Röntgenstrahl als ersten Strahl und den Streuwinkel als den Strahl der hochauflösenden Streuung nehmen würden, der leichter zu messen ist als 180 - 2* Theta.
CHM
bobthejoe