Wie identifizieren sie verschiedene Proteinketten?

Kann mir bitte jemand erklären, wie genau verschiedene Proteinketten entstehen? Ich spreche nicht von der Seitenkette, sondern von der Proteinkette, die in der PDB typischerweise mit A, B, C usw. gekennzeichnet ist. Ich bin neugierig, wie sie zuerst gefunden werden und was sie verursacht? Soweit ich weiß, könnte das Proteinrückgrat in einer von mehreren Konformationen vorliegen und jede Konformation hat eine Markierung? Ist das korrekt?

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Ketten sind einzelne Polypeptide, die einen multimeren Proteinkomplex bilden.

Ich bin neugierig, wie sie zuerst gefunden werden und was sie verursacht?

SDS-PAGE wird alle unterschiedlichen Ketten auflösen (wenn sie sich im Molekulargewicht unterscheiden). Ketten sind Translationsprodukte (und einige Modifikationen wie Clipping und/oder andere PTMs usw.) und sie setzen sich zusammen, um den endgültigen Proteinkomplex zu bilden.

Soweit ich weiß, könnte das Proteinrückgrat in einer von mehreren Konformationen vorliegen und jede Konformation hat eine Markierung? Ist das korrekt?

Ja. Die Etiketten werden gemäß der gemeldeten Konformation zugewiesen.

Ist eine Kette häufiger als die andere? Was bewirkt, dass die Übersetzung in diesem Fall unterschiedliche Ketten erzeugt? Und schließlich, während der Röntgenkristallographie, wie identifizieren sie sie, wenn sie den Kristall züchten?

Es kann verschiedene Arten von Multimeren geben. Es kann ein Homomultimer oder ein Heteromultimer oder ein Multimer dieser Konfiguration vorliegen ( X X ) 2 - ( Y Y ) 2 (ein Heterodimer von Homodimeren – nur ein willkürlicher Fall) usw. Jede Kette ist ein Polypeptid und wird von einem unterschiedlichen Gen kodiert. Es ist möglich, dass in einem Multimer mehr von einer bestimmten Kette vorhanden sind als von der anderen, z X 3 Y . Das liegt nicht daran X wird dann mehr produziert Y sondern eher wegen der Art und Weise, wie das Multimer zusammengesetzt ist. In der Röntgenkristallographie erhält man im Grunde die Anordnung von Atomen. Sie können auch verstehen, welches Atom was ist, und auf ähnliche Weise können die Termini herausgefunden werden. Auf jeden Fall geht man nicht einfach zur Kristallographie über, ohne die Untereinheiten und andere biochemische Eigenschaften zu verstehen.

Ist eine Kette häufiger als die andere? Was bewirkt, dass die Übersetzung in diesem Fall unterschiedliche Ketten erzeugt? Und schließlich, während der Röntgenkristallographie, wie identifizieren sie sie, wenn sie den Kristall züchten? Nochmals vielen Dank für Ihre Hilfe!
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Super, das hilft sehr. Um es klar zu sagen, Ihr Heterodimer von Homodimeren, das wäre so etwas wie zwei Ketten A, die an zwei Ketten B gebunden sind? Könnten es völlig unterschiedliche Proteine ​​sein, die aneinander gebunden sind? Letzte Frage: Lassen Sie uns auch eine bestimmte Struktur auswählen, sagen wir 3GFT in der PDB. Es gibt dort 6 Ketten. Bilden alle 6 in der Struktur ein ABCDEF-Heterodimer? Was wäre ein Beispiel für ein Homodimer (ich nehme an, dieselbe Kette würde zweimal markiert?) Nochmals vielen Dank!
Kleiner Nachtrag, es scheint, dass 3GFT ein Monomer ist, also wie kommen die 6 Ketten ins Spiel?
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