Dimerisierung von Immunglobulin G

Ich würde gerne die spezifischen Determinanten für die Bildung von IgG-Dimeren kennen. Mein Verständnis ist, dass der Stamm des Antikörpers ein Homodimer aus zwei schweren Ketten ist, die kovalent durch zwei Disulfidbrücken verbunden sind, die als Gelenkregion bezeichnet werden. Gibt es einen Zusammenhang zwischen der konstanten Region? Meine Lektüre würde nein vorschlagen, aber ich habe keine spezifische Referenz als solche gefunden.

Meinen Sie Disulfide, die konstante Regionen verbinden?
Nein, natürlich hat jede Immunglubulin-ähnliche Domäne ein intramolekulares Disulfid (das die Beta-Sandwich-Konformation stabilisiert). Ich meine zwischen zwei schweren Kettenmolekülen.

Antworten (1)

Für menschliches IgG1 und 4 sind die einzigen Disulfidbindungen zwischen schweren Ketten die zwei in der Hinge-Region. IgG2 hat 4 Disulfide im Gelenk und IgG3 hat 11:

Geben Sie hier die Bildbeschreibung ein

Es gibt Disulfide innerhalb der schweren Kette in der Fc-Region, und natürlich gibt es nicht-kovalente Bindungen zwischen den beiden schweren Ketten (sowie den leichten Ketten), um die Struktur aufrechtzuerhalten, aber abgesehen von der Gelenkregion die einzige andere Zwischenkette Disulfide liegen zwischen schwer und leicht.

Hier ist ein interessanter Überblick über die klassische (in den 1960er Jahren bestimmte) und nicht-klassische (kürzlich entdeckte) Disulfidbindungsbildung und -struktur in menschlichen IgGs.

Was ist die Natur der Wasserstoffbrücken/nicht-kovalenten Bindungen zwischen zwei schweren Ketten? Sind sie natürlicherweise in der Zelle aggregiert?
Was meinst du mit Natur? Diese Bindungen werden in der Zelle gebildet, ja, während des Zusammenbaus des Antikörpers.
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