Unterscheidet sich eine variable Domäne in der schweren Kette des Immunglobulins von der in der leichten Kette?

Ich denke ja, es gibt Unterschiede in den Aminosäuresequenzen von v L Und v H . Und so haben wir 6 verschiedene komplementaritätsbestimmende Regionen (CDRs) pro monomerem Immunglobulin, da zwei schwere Ketten identisch sind und zwei leichte Ketten gleich sind. Ist das korrekt?

Ich denke, wenn Sie sich über die V (D) J-Rekombination informieren, wird das helfen. Versuchen Sie es mit ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK27140 .

Antworten (1)

Du hast Recht. In einem IgG- Antikörper gibt es insgesamt vier Proteinketten – zwei identische schwere Ketten und zwei identische leichte Ketten, wobei sich jede schwere Kette mit einer leichten paart, um einen der beiden „Arme“ des Moleküls zu bilden. Jede schwere Kette hat drei CDR-Regionen – H1, H2 und H3 – ebenso wie jede leichte Kette (L1, L2 und L3). Wenn das vollständige Molekül zusammengesetzt ist, werden drei „vollständige“ CDRs – 1, 2 und 3 – aus den „partiellen“ CDRs in den jeweiligen schweren und leichten Ketten gebildet.

Antikörper Diagramm

von novimmun

Auf der linken Seite sehen Sie die sechs einzelnen schweren und leichten CDR-Loops separat, und auf der rechten Seite sind sie zu den vollständigen CDR1, CDR2 und CDR3 kombiniert.

Hier ist eine etwas molekularere Ansicht:

Geben Sie hier die Bildbeschreibung ein

Vielen Dank für die Erklärung :). Die Tatsache, dass ich viele Male in Immunologie-Lehrbüchern gefehlt habe, ist mir jetzt klar!
Unterscheidet sich eine variable Domäne in der schweren Kette des Immunglobulins von der in der leichten Kette?
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