In Bezug auf diesen Link
http://www.biocyc.org/ECOLI/NEW-IMAGE?type=REACTION&object=RXN-14479
Hier wird das Enzym erwähnt und die beiden reagierenden Verbindungen. Jetzt ist meine Frage
1. Wenn diese beiden Verbindungen reagieren, werden sie vor der Reaktion zunächst an das Enzym gebunden?
2. Wenn diese beiden Verbindungen an das Enzym gebunden werden, wie nennt man eine solche Wechselwirkung? Interaktion von Proteinverbindungen??
Soweit ich das beurteilen kann, verwendet die Enterochelin-Esterase (Fes) eine Alpha/Beta-Hydrolasefaltung , um ihre Reaktionen zu katalysieren, was bedeutet, dass es eine Triade von katalytischen Aminosäureseitenketten gibt. Wo sich Fes von anderen Proteinen im Weg unterscheidet, ist eine aminoterminale Deckeldomäne, die den Substraten von Fes Spezifität verleiht ( (1) schreibt vor, dass dies eine tiefe Tasche im Protein bildet). Ich habe Probleme, die genauen katalytischen Aminosäuren zu finden, aber die Homologiemodellierung zwischen IroE und Fes aus derselben Quelle zeigt, dass dies möglicherweise eine Triade aus Glu, His und Ser ist. Wenn wir uns vorstellen, wie der Mechanismus einer katalytischen Triade aussieht, und das folgende Bild eine generische katalytische Lipase/Esterase-Stelle ist,
Zwischen dem Zielmolekül und dem Serin bildet sich eine Art Übergangszustand aus, in dem das Wasser mit Hilfe von Asp/Glu und Histidin reagiert, um die Hydrolyse zu katalysieren. Man würde es einfach Protein-Ligand-Wechselwirkungen nennen.
Mädchen101
CKM