Gibt es Beispiele in der Natur von zwei Polypeptiden, die sich zu einem einzigen, kontinuierlichen, dritten Polypeptid verbinden?

Gibt es Beispiele in der Natur von zwei Polypeptiden, die sich zu einem einzigen, kontinuierlichen, dritten Polypeptid wie diesem verbinden:

Polypeptid-1 + Polypeptid-2 = Polypeptid-3

(Wobei sich alle angegebenen Amino- und Carboxylgruppen auf der Hauptpolypeptidkette befinden (befindet sich auf C α der jeweiligen Aminosäuren)

Und wenn es so etwas gibt, gibt es einen Begriff für das Phänomen?

Dies könnte eine Art von en.wikipedia.org/wiki/Post-translational_modification sein - siehe Abschnitt "Andere Proteine ​​oder Peptide", obwohl alle angegebenen Beispiele kovalente Verbindungen zu Seitenketten haben, nicht zu Hauptketten ...
@gilleain Ja, du hast richtig geraten, ich meinte Amino und Carboxyl von Alpha-Kohlenstoff. Okay, ich aktualisiere die Frage.

Antworten (2)

Mir ist nichts genaues bekannt, was Ihrem Diagramm entspricht, aber das etwas verwandte Verhalten von Inteinen könnte in dieser Hinsicht von Interesse sein. Sie sind in Wikipedia definiert als:

Ein Intein ist ein Segment eines Proteins, das in der Lage ist, sich selbst herauszuschneiden und die verbleibenden Teile (die Exteine) mit einer Peptidbindung in einem Prozess zu verbinden, der als Proteinspleißen bezeichnet wird.

Daher katalysieren sie im Gegensatz zu entweder ribosomaler oder nicht-ribosomaler Polypeptidsynthese (z. B. Antibiotikum) eher eine Peptidbindung zwischen Peptiden als eine Aminosäure und ein Peptid. Diese sind jedoch bereits Teil einer einzelnen Polypeptidkette, bevor das Intein selbst herausgespleißt wird.

Der Mechanismus des Proteinspleißens unter Beteiligung von Inteinen.

[Geändert von Intein_mech.png , um zur Seite zu passen. — Der Mechanismus des Proteinspleißens unter Beteiligung von Inteinen. In diesem Schema ist das N-Extein rot, das Intein schwarz und das C-Extein blau dargestellt. X steht entweder für ein Sauerstoff- oder ein Schwefelatom.]

Aha! Dieses Konzept ist auch mit Transposonen ähnlich, die in DNA vorkommen.
@AlwaysConfused – Ja, und selbstspleißende Introns.
hmm, die Wikipedia-Seite enthält den Begriff "Intron", also habe ich ihn nicht erwähnt. Also Transposition:DNA::Spleißen:RNA::Intein-Exzision:Protein:P
@AlwaysConfused – Selbstspleißen, kein Spleißen von Splisosomen. Viel seltener.
@AlwaysConfused — Ich sollte meine letzte Bemerkung relativieren. Selbstspleißen ähnelt dem Intein-Phänomen, da das Material, das geschnitten und verbunden wird (RNA oder Protein), den Prozess katalysiert. Transpons verwenden Proteine, die sie kodieren. Aber Sie haben natürlich Recht, wenn Sie sagen, dass es sich um Beispiele für das Schneiden und Verbinden von DNA-Stücken handelt (wie es in der Tat auch andere Phänomene gibt, die DNA betreffen, wie die Rekombination).

Zählt das Spleißen von Peptiden im Proteasom? Proteasomen bauen Proteine ​​normalerweise zu kleinen Peptiden ab, aber der Prozess ist konzeptionell reversibel – Peptidbindungen können sowohl erzeugt als auch aufgebrochen werden – was zum Spleißen von zwei kleineren Peptiden zu einem längeren führt. Es gibt einige Hinweise darauf, dass dies ein ziemlich häufiges Ereignis ist:

Es gibt Berichte über durch Proteasom erzeugte gespleißte Epitope, aber sie wurden als seltene Ereignisse angesehen. Hier zeigen wir jedoch, dass der vom Proteasom erzeugte gespleißte Peptidpool ein Drittel des gesamten HLA-Klasse-I-Immunpeptidoms in Bezug auf die Diversität und ein Viertel in Bezug auf die Häufigkeit ausmacht.

-- Ein großer Teil der HLA-Klasse-I-Liganden sind Proteasom-generierte gespleißte Peptide.

Gibt es Beispiele in der Natur von zwei Polypeptiden, die sich zu einem einzigen, kontinuierlichen, dritten Polypeptid verbinden?
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