Im Blut oder Plasma können eine Reihe von Enzymen gemessen werden, die bei der Diagnose bestimmter Krankheiten helfen. Beispielsweise können Patienten mit bestimmten Lebererkrankungen erhöhte Aspartataminotransferase (AST)- und/oder Alaninaminotransferase (ALT) -Spiegel im Blut aufweisen. Diese Enzyme sind normalerweise an biochemischen Stoffwechselreaktionen beteiligt, bei denen Aminosäuren in andere Stoffwechselzwischenprodukte umgewandelt werden – das heißt, an biochemischen Reaktionen, die in der Leberzelle üblich sind . Auch haben Patienten mit Pankreatitis häufig erhöhte Amylase und LipaseSpiegel, bei denen es sich um Verdauungsenzyme handelt, die normalerweise in den Magen-Darm-Trakt ausgeschieden werden. Während einer Pankreatitis werden diese Enzyme ins Blut freigesetzt und steigen und fallen mit dem Abklingen der Pankreasschädigung/-entzündung.
Pathologisch gesehen sind die bei diesen Erkrankungen geschädigten Gewebe ( Leber bzw. Bauchspeicheldrüse ) die Quelle der erhöhten Enzyme. Bei gesunden Menschen finden sich dieselben Enzyme jedoch immer noch in geringen Konzentrationen im zirkulierenden Blut. Was ist die Quelle dieser Enzyme, die in niedrigen zirkulierenden Konzentrationen gefunden werden? Sind es immer noch dieselben Gewebe (z. B. AST/ALT aus der Leber)? Ist dies sekundär zum "normalen Umsatz" von Zellen in diesen Geweben? Oder werden diese Enzyme alternativ ins Blut abgegeben, um eine bestimmte Funktion zu erfüllen?
Zum Beispiel ... Es gibt ein frei verfügbares Manuskript von Arnold und Rutter, das im Journal of Biological Chemistry (1963) veröffentlicht wurde und experimentelle Beweise für die aktive Amylasesekretion aus der Leber während eines isolierten Leberperfusionsexperiments diskutiert . Amylase wird weiterhin sezerniert, selbst wenn andere Enzyme fehlen, die andernfalls auf eine Leberschädigung hinweisen würden (was darauf hindeutet, dass die Amylase absichtlich für einen unbekannten Zweck sezerniert wird). Dies ist ein Papier von vor fast 60 Jahren – wissen wir, was einige dieser Enzyme wie AST/ALT und Amylase im Plasma bewirken? Oder sind diese Funktionen noch unbekannt?
Diese Enzyme, obwohl sie nützliche Krankheitsmarker sind, werden nicht nur während des Krankheitszustands und nicht nur in einem Organ produziert. Es ist daher nicht verwunderlich, dass immer geringe Mengen an das biochemische Milieu, also das Blut, abgegeben werden. Wenn die Enzyme nicht einmal niedrig sind, kann dies darauf hindeuten, dass das Organ seine Arbeit nicht richtig macht.
Ich werde das aus tierärztlicher Sicht angehen, aber ich kann mir vorstellen, dass es beim Menschen ähnlich ist. Meine bevorzugte Quelle für Informationen über klinische Pathologie in der Veterinärmedizin ist die EClinpath- Site von Cornell .
Die wichtigsten Gewebequellen von ASTsind Leber, Skelettmuskel und Herzmuskel. Eine kleine Menge wird von Erythrozyten produziert. In geringeren Konzentrationen kommt es auch in Nierenepithelzellen und Hirngewebe vor. Es sollte daher nicht überraschen, dass niedrige Konzentrationen im Blut gefunden werden. Angesichts des regelmäßigen Zellumsatzes und der Permeabilität der Erythrozyten ist es nicht schwierig, sich eine kleine Leckage aus Erythrozyten im Normalzustand vorzustellen, auch ohne pathologische Hämolyse – obwohl ich vermute, dass dies eine untergeordnete Quelle ist. Nur aufgrund der Tatsache, dass die normale Funktion der Leber darin besteht, mit vielen zytotoxischen Verbindungen fertig zu werden, wird es selbst bei einem völlig gesunden Patienten immer zu einem geringen Grad an hepatozellulären Schäden kommen. Daher kann ein sehr niedriger AST-Serumspiegel auf eine schlecht funktionierende Leber hinweisen (z. B. bei einer chronischen Hepatitis).
Unter Tierarten gibt es beträchtliche Unterschiede in der klinischen Nützlichkeit von ALT . Zum Beispiel ist es ein sehr nützlicher Indikator für Lebererkrankungen bei Hunden und Katzen, viel weniger bei Pferden. Ähnlich wie AST wird ALT auch in Leber, Muskel, Niere und Erythrozyten produziert.
Es ist bekannt, dass Amylase von Zellen in der Bauchspeicheldrüse, der Speicheldrüse, dem Zwölffingerdarm, dem Ileum, den Eierstöcken und den Hoden produziert wird. Natürlich produziert die Bauchspeicheldrüse das meiste von diesem Enzym, weshalb es klinisch einigermaßen nützlich ist (obwohl ich nicht sagen kann, dass ich es zumindest für Tierarten mag).
Unter dem Strich spielen diese Enzyme eine wichtige Rolle bei biochemischen Reaktionen vieler verschiedener Gewebe. Während die Enzyme in einem Gewebe überwiegend produziert werden können, haben sie (auf biochemischer Ebene) in all diesen Geweben die gleiche Funktion (dh sie setzen die gleichen Reaktionen um). Ich sehe es eher als einen Unterschied des Gewebebedarfs für diese Enzyme als als einen Unterschied in der Funktion zwischen den Geweben.
Vance L. Albaugh
Harry Vervet