Sind quartäre Proteinmonomere einzigartig für einen bestimmten Proteinkomplex?

Ich weiß, dass quartäre Proteinstrukturen ausschließlich über nicht-kovalente Bindungen gebildet werden. Mein Professor für Biochemie besprach ein virales Kapsid, das im Wesentlichen eine Quartärstruktur mit 240 einzelnen Monomeren von 4 Arten ist. Ich vermute, dass die nicht-kovalenten Bindungen, die sie zusammenhalten, ziemlich stabil sein müssen, damit diese Proteinhülle stabil ist . Er erwähnte auch, dass sich verschiedene Monomere aus relativ großen Entfernungen, wie über eine ganze Zelle, zu dem funktionellen Proteinkomplex verbinden können, was mich wiederum zu der Annahme veranlasst, dass beide Monomere sehr stark miteinander interagieren müssen .

Meine Frage ist: Da eine starke nicht-kovalente Wechselwirkung zwischen (mindestens) zwei Proteinmonomeren erforderlich ist, um die funktionelle Quartärstruktur zu bilden, kann ein bestimmtes Protein ein Monomer für eine Reihe verschiedener Quartärkomplexe sein? Gibt es Beispiele dafür?

Mir ist klar, dass diese Frage nicht genau "präzise" ist und ich möglicherweise die falsche Terminologie verwende. Sie können die Frage gerne bearbeiten oder mir mitteilen, wie ich die Frage verbessern kann.
Beschränken Sie das auf Proteinkomplexe, die sich irreversibel zusammensetzen? Ansonsten wäre alles, wo sich zwei Proteine ​​vorübergehend anlagern, um ein aktives Enzym zu bilden, ein Beispiel. ZB Cyclin-abhängige Kinase (CDK) und die verschiedenen Cycline.
Ich hatte diese Frage ursprünglich mit Blick auf die Unumkehrbarkeit gestellt, aber nur die Aktivierung wäre eine großartige Ergänzung der Antwort.
Ich würde sagen, dass es ziemlich viele quartäre Proteinstrukturen gibt, die durch intermolekulare Cystinbindungen verbunden sind.

Antworten (1)

Wenn ich die Frage richtig verstehe, denken Sie so etwas wie modulare Tertiärbereiche, aber im quaternären Sinne?

Für eine reversible Wechselwirkung kommen heterotrimere G-Proteine ​​in Frage. Nach der Aktivierung durch einen G-Protein-gekoppelten Rezeptor (GPCR) dissoziieren die Alpha-Untereinheit und der Beta-Gamma-Komplex vom Rezeptor und voneinander. Beide können die Signalübertragung beeinflussen, indem sie an verschiedene Effektorproteine ​​binden, abhängig von dem jeweiligen Signalweg, an dem sie beteiligt sind, und ihre Aktivitäten können durch andere Proteine ​​vermittelt werden (z. B. die von GAP-Proteinen regulierte Alpha-Untereinheit GTPase).

Ich habe mit meiner Professorin für Protein Engineering gesprochen, und sie hat mich auch auf ein paar Beispiele verwiesen, obwohl ich nicht sicher bin, ob sie genau das sind, wonach Sie im engeren Sinne suchen.

  • Cyclin-abhängige Kinasen binden, wie @Armatus erwähnte, an alle möglichen verschiedenen Cycline. (Ich habe den Eindruck, dass Untereinheiten, die in mehreren Proteinkomplexen gefunden werden, wahrscheinlich häufiger in Signalkaskaden vorkommen. Ich habe keine wirklichen Daten dazu, aber es macht Sinn, dass ein Signalprotein mit zwei oder mehr Proteinkomplexen und sogar interagieren könnte haben jeweils leicht unterschiedliche Funktionen.)
  • Alkoholdehydrogenase (ADH) ist ein Beispiel für ein Protein mit unterschiedlichen quaternären Strukturen zwischen Spezies. Laut meinem Professor kommt es in Säugern als Homodimer vor, in angehender Hefe jedoch als Tetramer mit einigen leicht unterschiedlichen Resten. Ich kann nicht sagen, ob die Sequenzänderungen die Oligomerisierung beeinflussen, obwohl mein Prof auch "Oligomerisierungsdomänen" erwähnte, die Protein-Protein-Wechselwirkungen vermitteln könnten.
  • Sie hat mich auch auf ein etwas interessanteres Beispiel verwiesen (meiner Meinung nach), obwohl es auch wieder eher in Richtung Oligomerisierung geht. Kleine Hitzeschockproteine ​​(sHSPs) unterliegen einem sogenannten „dynamischen Austausch von Untereinheiten“ und können eine Vielzahl von oligomeren Architekturen annehmen. Bindung ist vorübergehend, aber es ist immer noch irgendwie ordentlich. Eine Übersicht gibt es hier: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0968000411001903 . Abbildung 3 zeigt verschiedene oligomere Architekturen von einem Monomer.

Es scheint, dass so ziemlich jedes Protein, das mit zwei oder mehr separaten Proteinkomplexen interagiert, als Antwort angesehen werden könnte. Weder mir noch meiner Professorin ist es gelungen, ein Beispiel für einen irreversiblen Zusammenbau gemeinsamer Untereinheiten zu finden, aber sie ist der Meinung, dass es in all den verschiedenen möglichen Proteinstrukturen wahrscheinlich mindestens ein Beispiel für alles gibt, egal wie ausgefallen scheint es.

Sind quartäre Proteinmonomere einzigartig für einen bestimmten Proteinkomplex?
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